Resume
Samenvatting moleculen deel eiwitten en enzymen
- Cours
- Établissement
Samenvatting van het onderdeel eiwitten en enzymen van het vak moleculen
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
BMWsamenvattingen
Avis reçus
Aperçu du contenu
Eiwitten en enzymenInhoudsopgave
Eiwitten en enzymen...................................................................................................................................... 1
De 20 aminozuren.................................................................................................................................................1
HC 1 en 2 Thermodynamica, structuur en katalyse..............................................................................................2
Hoofdwetten van de thermodynamica...........................................................................................................2
Chemische reacties en thermodynamica........................................................................................................2
Eiwitstructuur..................................................................................................................................................3
Kathalyse..........................................................................................................................................................4
Proteolyse........................................................................................................................................................6
Katalyse door Chymotrypsine..........................................................................................................................6
HC 3 en 4 myoglobine en hemoglobine..............................................................................................................10
Myoglobine....................................................................................................................................................10
Hemoglobine.................................................................................................................................................11
Werking myoglobine en hemoglobine..........................................................................................................11
Sikkelcel anemie............................................................................................................................................15
Allosterische regulatie...................................................................................................................................15
HC 5 en 6 enzymkinetiek en regulatie................................................................................................................16
Werking van enzymen...................................................................................................................................16
Vergelijking van Michaelis-Menten...............................................................................................................16
Lineweaver & Burk.........................................................................................................................................18
Enzym regulatie.............................................................................................................................................19
HC 7 en 8 analysetechnieken..............................................................................................................................22
Analytische methodes...................................................................................................................................22
Opzuiveren van specifieke eiwitten...............................................................................................................23
Bepalen van de 3D structuur.........................................................................................................................29
De 20 aminozuren
Tryptofaan?? (aromatisch)
1. Hydrofobe/apolaire
a. Glycine (geen R groep)
b. Alanine (heel klein)
c. Valine
d. Leucine
e. Isoleucine
f. Methionine
g. Proline (ring structuur)
h. Fenylalanine (aromatisch)
2. Polaire/niet geladen (bij pH = 7,0)
a. Serine (OH-groep)
b. Cysteine
c. Asparagine (amide groep)
d. Glutamine (amide groep)
e. Threonine (OH-groep)
f. Tyrosine (OH-groep en aromatisch)
, 3. Polair/ positief geladen (bij pH = 7,0)
a. Lysine
b. Arginine
c. Histidine
4. Polair/ negatief geladen (bij pH = 7,0)
a. Asparaginezuur
b. Glutaminezuur
HC 1 en 2 Thermodynamica, structuur en katalyse
Het genoom in elke cel is gelijk en constant, het proteoom is in elke cel anders en
verandert steeds.
Thermodynamica beschrijft of een reactie wel of niet spontaan kan verlopen.
Hoofdwetten van de thermodynamica
1. Wet van behoud van energie: energie gaat niet verloren en kan niet uit niets ontstaan.
o Hierbij gaat het om de totale energie van het systeem. Energie kan dus wel
overgaan in een andere vorm van energie zoals warmte of kinetische energie.
2. Processen kunnen alleen verlopen als de mate van chaos (entropie) toeneemt.
o Entropie is een maat voor diffusie van energie. Als de energie op meer
manieren te verdelen is ontstaat er (uiteindelijk) meer chaos en is de entropie
dus toegenomen.
o Het kost energie om op het gewenste moment de gewenste conformatie te
krijgen.
Chemische reacties en thermodynamica
Reactie proces waarbij bindingen worden verbroken
Proces proces waarbij niet per definities bindingen bij worden verbroken
(bijvoorbeeld vouwing van eiwitten)
Verandering van de Gibbs vrije energie (J/mol) is een maat voor of reacties of
processen wel of niet verlopen. Formule G = H -T x S
Met:
G = de verandering in Gibbs vrije energie (J/mol)
H = de verandering van de enthalpie
S = de verandering in entropie
T = tempratuur (K)
G = negatief: reactie verloopt spontaan
G = nul: reactie is in evenwicht
G = positief: reactie verloopt niet
G zegt niet over de ‘route’ van de reactie
G zegt niets over hoe snel de reactie verloopt
, [ C ] x [ D] [ C ] x [ D]
Formule G=G 0+ R x T x ln of G=G 0+ R x T x 2,3 x 10 log
[ A] x [B] [ A ] x [B]
Met:
Reactie = A + B C + D
G = de verandering in Gibbs vrije energie
G0 = Gibbs vrije energie onder standaardomstandigheden voor deze reactie: concentratie,
tempratuur en druk)
(G0’ = Gibbs vrije energie onder standaardomstandigheden voor deze reactie: reactanten
1M, tempratuur, druk EN pH)
T = tempratuur (K)
R = gasconstante
Het maakt voor een evenwichtsreactie niet uit met welke uitgangsstoffen je begint, de
uitkomst zal altijd hetzelfde zijn omdat het evenwicht op dezelfde plek zal komen te
liggen. De ligging van dit evenwicht zal bepaald worden door de tweede hoofdwet van
de thermodynamica.
Reacties die niet spontaan zouden verlopen door een positieve G worden vaak
gekoppeld aan een andere reactie die een sterk negatieve G heeft, Hierdoor kan de
reactie dus alsnog verlopen. Veel reacties de cel worden bijvoorbeeld gedaan door ze
te koppelen aan ATP, de reactie van ATP naar ADP is namelijk heel energie gunstig.
Eiwitstructuur
Alfa helices eiwitmoleculen streven naar een zo laag mogelijke G. Vaak is een
alfa helix op dat moment de meest efficiënte conformatie volgens de tweede hoofdwet
van de thermodynamica. De conformatie met een zo laag mogelijke Gibbs-vrije
energie wordt natieve structuur genoemd. Dit is echter in strijd met de entropie, deze
wordt namelijk lager. Echter, watermoleculen bevinden zich vaak in een waterige
oplossing. De entropie van de watermoleculen is dus groter als de hydrofiele delen van
het eiwit naar buiten zitten en de hydrofobe naar binnen. Hierdoor zal de totale
entropie toenemen.
Ook zoutbruggen leveren een negatieve verandering in de enthalpie op.
Onderscheidt in eiwitstructuur
Primaire structuur
o Aminozuurvolgorde, verbonden door middel van peptidebindingen
o Hieruit kan worden voorspeld hoe het eiwit zal gaan vouwen
Secundaire structuur
o Waterstofbruggen tussen O-H en N-H
o Zwavelbruggen tussen twee cysteïnes zorgen voor stevigheid
o Alfa-helix
Rechtsdraaiend
Per winding 3,6 residuen
Er zit maar 1,5 Å tussen de aminozuren, ze zijn dus heel compact
H-brug tussen C=O residu n en N-H residu n+4
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur BMWsamenvattingen. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €3,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
73314 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans