Resume
Samenvatting Chemie En Inleiding Tot De Biochemische Processen - Biochemie
- Établissement
- Universiteit Gent (UGent)
samenvatting van het deel biochemie van prof. Van Troys
[Montrer plus]
1 vérifier
Par: janne5 • 1 année de cela
Aperçu du contenu
Inleiding tot Biochemie samenvattingInleiding
In biochemie studeer je de biomoleculen. Doordat de processen in het menselijk lichaam complex
zijn, zijn het grote moleculen oftewel macromoleculen. Het zijn ook geen statische moleculen. De
lijntjes zijn waterstoffen en die maken een verbinding om alles samen te houden. Ook andere zwakke
krachten zorgen hiervoor.
De biopolymeren zijn de biomoleculen maar dan in het groot (macromoleculen). We moeten eens
kijken hoe die opgebouwd zijn en hoe hun 3D-structuur eruit ziet. Ze kunnen met andere moleculen
ook gaan verbinden om een bepaalde functie te kunnen uitoefenen. De biomoleculen zijn
opgebouwd uit bouwstenen. Het zijn deze bouwstenen die de basis vormen en die we dus als eerst
moeten gaan begrijpen.
Ze kunnen zeer stabiel zijn zoals erfelijk materiaal, denk aan chromosomen en DNA-helix, of het
celmembraan dat rond elke cel zit. Anderzijds kunnen biomoleculen ontstaan die juist niet zo stabiel
zijn en tijdelijk hun vorm laten veranderen voor een bepaalde functie. Daar denken we onmiddellijk
aan hemoglobine en de zuurstofmoleculen. Via hemoglobine kunnen de rode bloedcellen in de
longen zuurstof opnemen en vervoeren naar onder andere de spieren en weefsels. Ook spieren
moeten altijd energie hebben om te kunnen werken. Het D-glucose is brandstof voor de spieren en
de GLUT-4 transporters in het membraan zorgen voor een binding met het suiker om dit te dragen
naar de spiercellen die het nodig hebben. Het is belangrijk dat de groepen die op het GLUT-4 eiwit
zitten enkel en alleen goed werken met een D-glucose en veel slechter met een L-glucose. Het
broertje GLUT-3 dient vooral voor voeding van de hersencellen. Dit is vooral bij rust.
,We zien dat alles dus draait op chemische reacties in het menselijk lichaam. De biologische
moleculen vormen dus de basis van het leven in een organisme. De biomoleculen in ons lichaam
kunnen met elkaar verbonden zijn. Meestal zijn dit covalente bindingen waarmee de bouwstenen
aan elkaar gekoppeld zijn. Ook niet-covalente bindingen of zwakke krachten tussen groepen is een
mogelijkheid. Chemie is dus heel belangrijk om de structuur van de biologische moleculen te
snappen.
Je hebt de 3 basis moleculen: sachariden, eiwitten en nucleïnezuren. Zoals gezegd zijn deze
eenheden covalent op elkaar gebonden om sterke moleculen te vormen. Je hebt
homobiopolymeren, die bestaan uit 1 soort eenheid, en je hebt heterobioploymeren, die bestaan uit
meerdere soorten (eiwitten en nucleïnezuren).
De eiwitten bestaan uit aminozuren. Zo bestaan
er 20 soorten aminozuren en verschillen telkens
van elkaar door een verschillende R-groep. De
monosachariden zijn de suikers. Zo bestaan er
ook disachariden en polysachariden waarbij er 2
of meerdere suikers aan elkaar gekoppeld zijn
via covalente oftewel glycosidebindingen.
Suikers als een amylase of glycogeen hebben
koppelingen met een alfa-1,4-binding of een
alfa-1,6-binding. Glycogeen is overigens het
reserve van glucose dat wordt
opgestapeld en gespaard in de
lever. Met glycogenese maken we
dit extra aan en met glycogenolyse
breken we dit af naar glucose voor
wat extra brandstof. Een gevolg
hiervan is ATP, maar dat zien we
later. Bij DNA zijn het de
nucleïnezuren die als bouwstenen
dienen. DNA bestaat uit 2 ketens.
Een keten is covalent opgebouwd
uit nucleotiden. Een nucleotide
bestaat uit een suikergroep
(pentose), een purinebase en 3
fosfaatgroepen. Als laatste bestaan
ook vetten of lipiden. Die bestaan
uit kleinere moleculen, gebonden
via niet-covalente bindingen. Het is
opgemaakt uit vetzuren,
palmitinezuur is een soort vetzuur.
,Deze biopolymeren bevatten vooral niet-covalente of zwakke elektrostatische krachten tussen
elkaar. Als basis zijn ze wel opgebouwd uit covalente bindingen maar hun eigen functie staat er
eerder in verbinding met de zwakke krachten. Ze spelen een rol in de stabiele vorm en structuur van
het biopolymeer, maar ook in de communicatie met andere moleculen. Eiwitten maken complexen
met andere eiwitten aan de hand van veel zwakke krachten en elektrostatische krachten in het
contactoppervlak tussen de moleculen. Eiwitten kunnen zo een specifieke interactie aangaan met
andere eiwitten, DNA, ATP, zuurstof…
In het coronavirus zie je een RNA met zeer veel eiwitten, het zijn spijkereiwitten. Ook zijn er vetten
aanwezig en dienen vooral als lipidenmembraan. Bij infectie gaat corona zijn eigen spijkereiwit in
contact laten brengen met een ‘hosteiwit’ van een hostcel, het ACE2-eiwit van de mens. Ze gaan in
interactie en ‘praten’ met elkaar en zo kan het binnendringen in de cel. Die interactie gebeurt vooral
door zwakke krachten en aantrekkingskrachten tussen de chemische groepen.
Die verbindingen zijn in het algemeen heel belangrijk. Het insulie-eiwit bestaat uit 51 bouwstenen.
Op het oppervlak van deze bouwstenen staan functionele groepen. Op elk van die bouwstenen staat
er zo een groep. Zo zie je dus dat een eiwit heel veel keuze heeft om te kunnen binden. Voor insuline
moet dat inderdaad binden op een ander receptor-eiwit. We moeten de functionele groepen
uiteraard kennen vanuit de chemie!
,
,1 Zwakke krachten tussen biomoleculen
Processen in de biochemie zijn in feite omkeerbare moleculaire interacties tussen moleculen. We
denken dan aan enzym en substraten, katalysators en krachten bij eiwitopvouwing. Meestal zijn de
krachten die eraan gekoppeld zijn zwakke krachten, niet-covalente aantrekkingskrachten. Er zijn
verschillende soorten zwakke krachten. Dewelke optreden, hangt af van het polair/apolair zijn van de
binding van de moleculen. Tussen APOLAIRE moleculen heb je de London-/Vanderwaalskrachten (dat
is hetzelfde). Bij de POLAIRE moleculen heb je waterstofbruggen, oftewel de ionaire/elektrostatische
binding.
Ionaire binding of elektrostatische binding of zoutbrug is er als je een negatief geladen functionele
groep dicht bij een positief geladen groep brengt. Dit komt door de wet van Coulomb. De kracht F is
evenredig met de ladingen van de interactie maar omgekeerd evenredig met het kwadraat van de
afstand tussen de interactie en met de diëlektriciteitsconstante D van de omgeving. De energie van
deze binding is 33 kJ/mol. Deze kunnen voorkomen bij eiwitopvouwing, enzymatische katalysaties…
,Tussen polaire moleculen met partieel positieve of negatieve ladingen kan ook elektrostatische
aantrekkingskracht komen die we dipoolkrachten of Keesomkrachten noemen.
Waterstofbruggen is ook van toepassing bij polaire moleculen. Dit is de manier waarop
watermoleculen elkaar gaan aantrekken. Dit kan weliswaar ook gebeuren als moleculen de geschikte
functionele groepen hebben. Je hebt dan elektronegatieve atomen nodig zoals N en O. Een
waterstofbrug kan voorkomen tussen de O-H of N-H bindingen enerzijds en tussen elektronegatieve
atomen N en O anderzijds (als ze een vrij elektronenpaar hebben). De kracht en sterkte van zo een
waterstofbrug hangt af van de positie en ligging van de moleculen. Een lineaire waterstofbrug is de
sterkste.
,Waterstofbruggen zijn heel belangrijk bij het stabiliseren van eiwitten. Denk maar aan de alfa-helix
van simpele eiwitten maar ook complexere vormen zoals DNA en RNA.
Vanderwaals- of Londonkrachten zit tussen apolaire moleculen. Dit komt als de moleculen voldoende
dicht bij elkaar komen. Dit komt doordat er een tijdelijk dipooolmoment ontstaat tussen anders 2
apolaire moleculen. De aantrekking tussen apolaire moleculen is dus nog zwakker en hangt dus nog
meer af van de afstand tussen de interactie. Een londonkracht is op zijn best als die voldoet aan de
Vanderwaals-radius. Dat is de afstand van de kern tot de oppervlakte waar de elektronen zitten rond
de kern. Komen 2 moleculen te dicht bij elkaar, dan worden deze afgestoten! Zijn ze te ver van
elkaar, dan is de kracht natuurlijk ook niet sterk genoeg. De ideale afstand is ongeveer 2 maal de
afstand van de covalente binding. De kracht van London is eerder klein met 4 kJ/mol.
Bij levende organismen en beesten speelt water een grote rol. Water is voor 70 tot 80% aanwezig en
heeft dus een invloed op de interacties. Water is een polaire molecule waarbij O een hoger
elektronegativiteitsgehalte heeft en het elektronenpaar naar zich toe trekt. Bij deze is O partieel
negatief en zijn de 2
H’s partieel positief.
,Een watermolecule positioneert zich dusdanig dat het vrije
elektronenpaar van O zichtbaar gericht is naar een ander
watermolecule, om daarmee contact te leggen met een H
van watermolecule 2. Dit gebeurt dan via
waterstofbruggen. Elke watermolecule kan 2 keer dienen
als donor en 2 keer als waterstofbrugacceptor. De
waterstofbruggen gaan constant met elkaar uitwisselen
waardoor er een dynamisch netwerk ontstaat. Dit is dus
zeer sterk en cohesief en zorgt voor een grote
oppervlaktespanning. Dat is de reden waarom insecten op
het water kunnen lopen.
Dit alles maakt dat water een zeer goed solvent of
oplosmiddel is. Het zal rond de polaire moleculen of
delen/groepen/geladen functionele groepen van de polaire
een mantel maken. Zo zullen de geladen delen minder
beschikbaar zijn voor contact te maken met andere geladen
groepen. Zoutbruggen, ionaire interacties en waterstofbruggen
zullen dus verzwakken in een waterig milieu. Zoutbruggen
komen eerder voor een eiwit, dat is natuurlijk een watervrij
milieu. We zagen dit ook al aan de diëlektriciteitsconstante van
water dat 80 is en de lucht is dit 1.
,Het hydrofoob effect ontstaat bij de apolaire moleculen. Polaire moleculen zijn hydrofiel en lossen
goed op in water. Apolaire moleculen lossen helemaal NIET GOED op in water en zijn dus hydrofoob.
Als je zo een molecule in het water brengt, gaat het waterstofbrug-netwerk van water uiteraard
verstoord worden. De watermoleculen gaan zich rond de apolaire molecule fixeren en orde
scheppen. De entropie S zal dus dalen en de vrije energie G gaat stijgen. Dit is ongunstig! Dat is het
hydrofoob effect. Het gaat dalen als je meer apolaire moleculen eraan toevoegt en laat associëren
met elkaar. De apolaire moleculen gaan spontaan aggregeren omdat ze uit het water worden
verdreven.
Zwakke krachten zijn inderdaad heel
zwak, maar tesamen zorgen die voor een heel sterk
geheel en spelen ze zeker wel een rol! Denk maar aan
velcro. Als je bij grote moleculen enkel zwakke krachten
zou hebben, dan houden die de moleculen zeker niet
samen! Het heeft ook weinig effect op energieniveau. Het
is de som van al die kleine energiewaarden die in totaal
zorgen voor genoeg stabiliteit. Denk aan DNA en eiwitten
die heel veel van die zwakke krachten hebben. De
krachten tussen moleculen zijn afhankelijk van elkaar. Als
een paar groepen naar elkaar trekken door een kracht,
dan zullen ook andere groepen al dichter bij elkaar om
daar ook interacties te hebben. Dat is coöperativiteit.
Ook gaan zwakke krachten ervoor zorgen dat het een
dynamisch gegeven is. zwakke interacties maken dat
moleculen altijd kunnen samenwerken en ook losgaan
van elkaar, indien dit nodig is. een sterke kracht of
interactie maakt een molecule te stevig en veel te
statisch waardoor het niet regelbaar is. Een voorbeeld
hiervan is de DNA-transcriptie.
, 2 Aminozuren en peptiden
Nucleïnezuren en eiwitten zijn verbonden met elkaar omdat de informatie van nucleïnezuren naar
eiwitten worden vertaald die dan in levende organismen worden gevormd. Eiwitten hebben zeer veel
soorten functies zoals transport, infectiebestrijding, bloedstolling, energie besturen uit voedsel naar
weefsels… Er zijn dus heel veel soorten eiwitten en bestaan uit een complexe structuur om hun
specifieke functie te kunnen uitoefenen. De basis en bouwstenen van eiwitten zijn aminozuren en zo
heb je er 20. Eiwitten bestaan uit 40 AZ, 150 AZ of zelfs 25000 AZ. De bouwstenen zitten covalent op
elkaar gebonden met een bepaalde volgorde die de structuur en functie bepaalt. Ook bestaan er een
aantal ziektes waarvan er dan een minieme afwijking is in die volgorde…
De 20 aminozuren zijn de standaardaminozuren en hebben allemaal dezelfde basisgegevens zoals
een carboxylgroep, aminogroep en waterstofatoom. Verder is er nog een restgroep R en die verschilt
per AZ. Deze bepaalt dan ook de chemische eigenschappen van het AZ. Het middelste C-atoom wordt
ook C-alfa koolstofatoom genoemd.
19 van de 20 AZ zijn chirale moleculen. Het C-atoom bevat dan 4 verschillende bindingen, buiten bij
glycine want daar is er 2 keer een H gebonden. Omdat er een chiraal centrum wilt dat zeggen dat er 2
vormen bestaan en ze elkaar niet overlappen in de ruimte. Dat is het spiegelbeeld. We noemen dit
stereoisomeren of enantiomeren. Ze zijn chirale moleculen of optisch actieve moleculen. Zo bestaat
er een R/S-enantiomeer of een D/L.
Voor een D/L gebruiken we de Fisherprojectie. De alfa-aminozuren met een amino-, carboxyl-, R- en
H-groep hebben als glyceraldehyde een hydroxyl-, aldehyde-, CH2OH- en H-groep. De aminefunctie
bepaalt de D/L.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur wannesvanhoutte. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €3,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
79373 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans