Aminozuurmetabolisme 1
1.2
Aminozuren, waarom in ons lichaam? Niet om ons energie te geven, die zijn er als
structurele producten, om zaken aan te maken waar ons lichaam uit opgebouwd is. We
kunnen uit AZ energie halen, maar dat is niet primaire reden waarom ze er zijn.
2.1
Grootste deel lichaam bestaat uit water, gelijke percentages vet en eiwitten, koolhydraten 1
procent van ons lichaam, want die zijn niet ideaal om op te slaan, kleine hoeveelheid onder
de vorm van glycogeen, vetten echter wel, heel abundant aanwezig in vetweefsel en
adipocyten, rond alle weefsels als isolerend en schokdempend jasje. Eiwitten als bouwsteen
voor ons lichaam, elk enzym is opgebouwd uit eiwitten. Celmembraan, transporters,…
Collageen, bindweefsel, allemaal eiwitten als structurele elementen. Die lenen zich daartoe
om op een bepaalde manier gestructureerd te worden en een groot complex aan te maken
waar uw lichaam op kan verder bouwen. AZ bestaan uit zure groep en amino groep en
afhankelijk van welk een R groep, variabele groep. Het eerste wat deze gaan doen als
structureel element is zich aan elkaar vasthechten dmv peptidebindingen tussen zure groep
van ene en aminogroep van andere, stelt ze zo in staat om een lange keten te vormen.
2.2
Lange keten noemen we de primaire structuur. Tertiaire structuur is een voorbeeld van
myoglobine, als je van die monomeer er vier neemt dan heb je uw hemoglobine.
3.1
Die diversiteit aan producten maken wij met 20 AZ. Als er eentje ontbreekt geeft dat een
enorme invloed op heel veel functies van uw lichaam, we hebben er maar 20 dus gaan heel
vaak voorkomen en gebruikt worden. Lichaam kan er maar 12 zelf maken. De 8 andere, die
zijn essentieel en daar gaan we op moeten terugvallen op onze voeding. Voorstelling hier is
niet 8-12, waarom? Soms andere onderverdeling aan wat essentieel is en niet essentieel. De
essentiele, dat zijn die waarvan ons lichaam afhankelijk is van de voeding. In tijden van groei,
kinderen bv gaan histidine en arginine enorm veel nodig hebben, dan zijn die essentieel,
voor ons, als volwassene, zullen we zien dat histidine niet essentieel meer is omdat wij niet
meer in die mate gaan groeien. Tyrosine maken we aan vanuit fenylalanine, een essentieel
AZ. Soms dubbele interpretatie wat je bij essentieel en conditioneel niet essentieel zet.
3.2
AZ zijn kleine moleculen. Structureel zeer erg op elkaar lijken, dat heeft ook een
consequentie, als je later een aanvraag doet voor een AZ dosage, niet makkelijk om die
chemisch uit elkaar te trekken want ze zijn klein en de chemische verschillen zijn ook klein.
Onderverdeling van AZ op chemische eigenschappen, dus van zijketen. Niet polaire,
alifatische koolfstofketen of een ringstructuur, maar weinig andere functionele groepen, dus
gewoon koolstofmoleculen. Die met positieve lading, waar je extra aminogroep aan hebt,
niet gelinkt aan een carboxyl. Glutamine ook extra aminogroep, maar gelinkt aan carboxyl
dus lading kan verdeeld worden. De negatieve geladen, die die eindigen op carboxylgroep,
een zure groep. Polaire extra functionele groepen, op zo een manier dat die niet geladen
, zijn. Zijketens gaan in actieve site van enzym zorgen voor de affiniteit voor uw substraat, en
die zullen ook zorgen voor stabilisatie van die transitietoestand.
4.1
Ondanks het feit dat AZ zo hard op elkaar lijken, hebben zeer veel AZ verschillende
transporters nodig om celmembraan te doorkruisen. Belangrijke metabole consequenties,
iets mis aan een transporter, heel snel deficienties krijgen aan bepaalde AZ, ga je die massaal
uitscheiden in de urine, aminoacidurie, en gaat dat defecten of deficienties in uw lichaam
geven.
4.2
Aandoeningen, wat tekorten aan AZ in ons lichaam teweeg brengen. Eerste twee zijn
deficienties waarbij we te weinig AZ op nemen in de voeding. Scheurbuik: door een
deficientie aan vitamine C, zullen bepaalde AZ afgeleiden, gehydroxyleerde, niet gevormd
kunnen worden. Die gehydroxyleerde vormen zijn heel belangrijk in uw bindweefsel. Gaat
gepaard met slecht helende wonden, bloedend tandvlees, maagzweren, waarom? Omdat
dat collageen niet goed kan aangemaakt worden door deficienties van uw AZ. Menkes
syndroom, neonataal, waarbij er een kopertekort is, koper belangrijk om bepaalde
transformaties met AZ te kunnen maken, gekenmerkt door kinky hair (?), kinderen die heel
breekbaar haar hebben. Die hebben mentaal ook zeer zwaar gecompromiteerd. Laatste
twee aandoeningen, ook problemen aan uw bindweefsel. Osteogenis imperfecta: kinderen
die geboren worden met gebroken botten. Botten zijn zo broos, vaak al bij de geboorde
gebroken, en gaan fusioneren aan elkaar op foute manieren, allemaal door problemen thv
bindweefsel en terug te leiden tot problemen van AZ. Laatste is hyperflexibiliteit van huid,
botten en gewrichten. Ook het collageen, bindweefsel rond de vaten zal hyperflexibel zijn,
dus heel veel cardiale en bloeddruk problemen.
5.1
Marasmus: kinderen volgen een dieet arm aan alle nutrienten, zowel eiwitten als
koolhydraten. We spreken van deze aandoening als je een gewicht heb lager dan 60 procent
van uw normale body weight. Kwashiorkor is enkel een tekort aan proteinen, geeft
aanleiding tot oedeem omdat op den duur uw AZ in uw circulatie zo laag is, lager dan in uw
weefsels, zodat er door osmose al uw vocht uit uw circulatie naar uw weefsels getrokken
gaat worden. We willen bij deze niet te snel eiwitten geven, die hebben een probleem met
energie huishouding: lever zal vervet zijn, als we te snel eiwitten toedienen gaan die snel in
leverfalen gaan, omdat die AZ gaan verwerkt worden waarbij er ammoniak vrijkomt en die
lever gaat dat niet aankunnen.
5.2
Marasmus: totale ondervoeding, zowel koolhydraten als eiwitten. Kwashiokor duidelijk een
heel ander fenotype. Oplossing is dieet aanpassen, bij tweede geval zorgen dat je dat niet te
snel doet.
6.1
Je ziet dat het voor ons lichaam praktischer is om de niet essentiele te vormen, de
enzymatische stappen die je nodig hebt zijn beperkt, terwijl voor vele andere, veel meer
enzymatische reacties om dat 1 klein AZ aan te maken, dus enorm energie kostelijk voor ons
