Samenvatting Translatie en reverse genetics - Leerdoelen moleculaire biologie
6 vues 0 fois vendu
Cours
Moleculaire Biologie
Établissement
Hogeschool Utrecht (HU)
Dit is een samenvatting van thema 3, Translatie en reverse genetics, van het vak Moleculaire biologie. De samenvatting is gemaakt op basis van de leerdoelen met behulp van de Powerpoints, aantekeningen en het boek ''Molecular Biology of the cell''.
Translatie initiatie, elongatie en terminatie van pro-en eukaryoten.
Nadat mRNA geproduceerd is door transcriptie en processing kan zijn informatie gebruikt
worden om een eiwit te synthetiseren in het proces genaamd translatie. De nucleotide
sequentie wordt tijdens de translatie vertaald naar een aminozuur sequentie volgens de
genetische code. Een groep van 3 nucleotiden wordt een codon genoemd en codeert voor een
aminozuur of een stop.
De RNA sequentie kan getransleerd worden in een van de drie reading frames, afhankelijk van
waar het proces begint. Alleen 1 reading frame geeft het juiste eiwit dus dit is erg belangrijk.
tRNA
De translatie is afhankelijk van het tRNA (transfer RNA) die de codons herkent en hier het goede
aminozuur aan bindt. Het tRNA bevat een anticodon, dit is een set van drie nucleotiden die
complementair aan een codon in het mRNA kunnen binden. Aan de andere kant van het tRNA,
3’, zit het aminozuur gebonden wat bij het codon hoort. Sommige aminozuren hebben meer dan
1 tRNA, sommige tRNAs kunnen met meer dan 1 codon binden doordat alleen de eerste twee
nucleotiden complementair hoeven te zijn. Dit wordt wobble basen paring genoemd, hierom zijn
voor veel aminozuren meerdere codon mogelijkheden met dezelfde twee nucleotiden op het
begin.
Herkenning en binding van
het correcte aminozuur
aan het tRNA is afhankelijk
van aminoacyl-tRNA
synthetase. De meeste
cellen hebben voor elk
aminozuur een ander
aminoacyl- tRNA
synthetase. Bacteriën hebben meestal minder dan 20 synthetases en hebben daarom een
tweede enzym die de verkeerdere aminozuren modificeert waardoor deze wel overeenkomt met
het codon. De binding tussen het aminozuur en tRNA bevat energie, wat later gebruikt wordt om
het aminozuur aan de polypeptide keten te binden. Het correcte aminozuur bindt aan de
synthetase omdat deze de meeste affiniteit heeft.
, De polypeptide keten vormt
door een peptide binding
tussen de carboxyl groep
aan het einde van de keten
en de aminogroep van een
nieuw aminozuur. Een eiwit
wordt dus stapsgewijs van
zijn N-terminus naar de C-
terminus gesynthetiseerd.
Het carboxyl uiteinde van de keten blijft geactiveerd door zijn binding met een tRNA molecuul
(dit vormt een peptidyl-tRNA). Wanneer een nieuw aminozuur bindt wordt dit de peptidyl-tRNA
en laat die ervoor los.
Ribosoom
Eiwit synthese vindt plaats in het ribosoom. De grote en kleine sub unit van het ribosoom
vormen in de nucleolus. In het cytoplasma binden deze en kunnen ze eiwitten synthetiseren.
Het ribosoom van de eukaryoten is erg gelijk aan die van prokaryoten. De kleine sub unit is de
plek waar tRNA de codons kunnen binden, de grote sub unit katalyseert de
formatie van de peptide bindingen die de aminozuren samen brengen in
een polypeptide.
Translatie
Als het ribosoom niet bezig is met de translatie zijn de sub units niet
gebonden, ze voegen samen op een mRNA molecuul aan het 5’ einde om
de synthese van een eiwit te initiëren. Het mRNA wordt dan door het
ribosoom getrokken, 3 nucleotiden per keer. Als de codons de kern van
het ribosoom inkomen bindt het anticodon en wordt een aminozuur
toegevoegd aan de groeiende polypeptide keten. Als het stopcodon
bereikt wordt laat het ribosoom de keten los en scheiden de sub units
weer. Deze kunnen weer gebruikt worden voor een volgende translatie.
Bacteriën voeren translatie veel sneller uit dan eukaryoten. Het ribosoom
bevat 4 bindingsplaatsen, 1 voor het mRNA en 3 voor het tRNA: A, P en E
site. Het tRNA wordt op de A en P plek gehouden als zijn anticodon
complementair is. Tijdens de elongatie beweegt het ribosoom waardoor
deze 3 nucleotiden verder op het mRNA komt en weer een nieuwe binding
kan plaats vinden.
Het tRNA molecuul bindt aan het mRNA in de A site. De polypeptide keten
komt vanuit de P site uit het ribosoom door de binding tussen het tRNA en
zijn aminozuur te breken. Het nieuwe vrije aminozuur aan het tRNA in de A
site bindt nu aan de keten door een peptide binding. Deze reactie wordt
gekatalyseerd door peptidyl transferase wat zich in de grote ribosomale
sub unit bevindt. De grote sub unit beweegt dan waardoor de tRNAs van
de P en A site nu in de E en P site zitten. De kleine sub unit beweegt
dezelfde kant op en de tRNA van de E site verlaat daardoor het ribosoom.
Nu kan het ribosoom weer een nieuwe tRNA in de A site ontvangen. Dit
proces wordt herhaald tot het stopcodon.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur Deempio. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €4,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
