Duidelijke samenvatting van het vak 'Biochemie'. Dit vak wordt gedoceerd door Peter Ponsaerts aan de Universiteit Antwerpen, aan de richting 'Revalidatiewetenschappen en kinesitherapie' in de tweede bachelor. Volledige samenvatting van hoofdstuk 1 inclusief afbeeldingen en extra uitleg van in de ho...
Hoofdstuk 1: Structuur van aminozuren, peptiden en eiwitten
1.1 Aanmaakproces proteïnen
Transcriptie: proces van replicatie van het DNA in de celkern mRNA
Translatie: mRNA vertaalt de nucleotidecode naar een AZ-code proteïne wordt gevormd
Proteïne turnover: balans tussen degradatie (afbreken proteïnen naar zijn oorspronkelijk AZ) en synthese
(opnieuw aanmaken van proteïnen)
Half-life: tijd die nodig is om de helft van een proteïne te vervangen
1.2 Structuur van aminozuren
20 verschillende AZ die proteïnen vormen in ons lichaam
AZ bestaat uit 4 delen
- Centraal gelegen koolwaterstof
- Carboxylgroep (COOH) zwak zuur
- Aminogroep (H2N) zwakke base
- Variabele restgroep (R) specificeert elk AZ
Zwitterion wordt gevormd bij een pH 7 fysiologische waarde
Zwitterion bestaat uit:
- Koolwaterstof (CH)
- Carboxylaatgroep (COO-)
- Ammoniumgroep (NH3+)
- Variabele groep (R) polair geladen, polair ongeladen of apolair
Elk AZ specifieke R-groep, naam, 3 letteraanwijzing en hoofdletter als representatie
Vb. Tyrosine, Tyr, Y
1.3 Proteïnen
Proteïnen: opeenvolging van AZ
- Verantwoordelijk voor wat gebeurt in cellen en organismen
- Komt voor in de vorm van o.a. enzymen, receptoren, hormonen
- Regelen van allerlei processen in het lichaam, vb. bij contractie van spieren
Totale inhoud proteïnen in cel geeft verbruik in die cel weer
Vb. bij immobilisatie verminderen van spierkracht verlies van contractiele proteïnen
1.3.1 Structuur van proteïnen
4 niveaus van proteïnestructuren
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