Dit is een samenvatting van het boek organic Chemistry van J clayden 2ed. De stof die in de samenvatting staat is de stof die de leraar in het college heeft verteld en dus voor je tentamen moet weten.
De stof van de colleges, die je moest kennen voor je tentamens
6 février 2019
60
2018/2019
Resume
Sujets
biochemie 1 bfw
Livre connecté
Titre de l’ouvrage:
Auteur(s):
Édition:
ISBN:
Édition:
Plus de résumés pour
Solution Manual For Organic Chemistry Second Edition Jonathan Clayden, Nick Greeves, and Stuart Warren
Mechanisms
Test Bank For Organic Chemistry 2nd Edition Klein 9780199270293 | All Chapters with Answers and Rationals
Tout pour ce livre (35)
École, étude et sujet
Universiteit Leiden (UL)
Biomedische Wetenschappen
Biochemie 1
Tous les documents sur ce sujet (3)
2
revues
Par: maartjewagers20 • 1 année de cela
Par: oussama_mbarki • 5 année de cela
Vendeur
S'abonner
tesselvanhaaren
Avis reçus
Aperçu du contenu
Samenvatting boek biochemie
Samenvatting biochemie-1 college 1 en 2
Bladzijde 75 t/m 89
3.1 aminozuren
Eiwitten zijn polymeren van aminozuren, waarbij ieder aminozuurresidu verbonden is met het
aminozuur ernaast door speciale covalente bindingen. Aminozuurresidu staat voor het verlies van
water wanneer het ene aminozuur is verbonden met het andere. Eiwitten kunnen op verschillende
manieren worden afgebroken (gehydrolyseert) tot losse aminozuren. Er zijn 20 verschillende soorten
aminozuren ontdekt in eiwitten.
Aminozuren delen gemeenschappelijke structurele kenmerken
Alle 20 de aminozuren zijn α-aminozuren. Ze hebben een carboxylgroep en een
aminogroep die gebonden zitten aan hetzelfde koolstofatoom (α-koolstofatoom).
Ze verschillen van elkaar door de zijgroep die ze hebben (R). deze verschilt in
structuur, grootte, elektrische lading en de oplosbaarheid van een aminozuur in
water.
LEREN TABEL NAMEN + AFKORTINGEN BLZ. 77!!!!!!!!!!!!!!!!
Naast deze 20 aminozuren zijn er nog een aantal die minder voorkomen. Deze komen bijvoorbeeld los
in het lichaam voor en zijn geen onderdeel van een eiwit.
De 20 aminozuren van eiwittenzijn voorzien van drieletterige afkortingen en symbolen van een letter.
Deze worden gebruikt om de volgorde van aminozuren in eiwitten weer te geven. De drie-letterige
code bestaat meestal uit de eerste 3 letters van het aminozuur. De een-letterige code is bedoeld om
het aantal gegevens te verminderen. Het is bedoeld om makkelijk te onthouden.
Bij alle aminozuren behalve glycine is de α-koolstofatoom verbonden aan 4 verschillende groepen: een
carboxylgroep, een aminogroep, een zijgroep (R) en een waterstofatoom. Het is dus een asymmetrisch
koolstofatoom (chiral centre). Alle moleculen met een chiraal centrum zijn ook optisch actief:
Vanwege de tetraëdrische rangschikking van de bindingen rondom het koolstofatoom kunnen de 4
verschillende groepen twee unieke ruimtelijke rangschikkingen innemen. Het zijn spiegelbeeld-
isomeren. Het zijn speciale soorten stereo-isomeren: enantiomers= stereo-isomeren die
spiegelbeelden van elkaar zijn. Alle moleculen met een asymmetrisch koolstof atoom zijn optically
active= het ene spiegelbeeld buigt het licht rechts en het andere spiegelbeeld buigt het links.
Twee manieren worden gebruikt om de C atomen van een aminozuur te onderscheiden van het
asymmetrisch C-atoom:
1. De C-atomen in de R-groep worden benoemd met β,γ etc.
2. De C-atomen worden genummerd vanaf het ene uiteinde tot aan het andere uiteinde. Bij een
aminozuur is de C uit de carboxylgroep C-1 en de asymmetrische C is C-2 etc.. Altijd de langst
aanwezige koolstofketen nummeren.
De absolute naamgeving van spiegelbeeld-isomeren is het D,L-systeem. L-aminozuren hebben de α-
aminogroep links van het asymmetrisch C-atoom en de D-aminozuren hebben de groep rechts van het
asymmetrisch C-atoom. (De C-atomen zitten onder elkaar, waarbij de R-groep onderaan zit van het
aminozuur. De aminogroep zit links of rechts.
,De aminozuurresiduen in eiwitten zijn L-stereomeren
Bijna ieder molecuul met een asymmetrisch C-atoom komen maar in een vorm voor: of L of D. De
aminozuurresiduen in eiwitten zijn allemaal L. D-aminozuurresiduen komen niet veel voor. Het vormen
van een stiebele, herhaalde substructuur in eiwitten, vereist dat aminozuren van een soort stereo-
isomeer (of L of D). Cellen kunnen specifiek de L-isomeren van aminozuren synthetiseren, omdat de
actieve plaatsen van enzymen asymmetrisch zijn, waardoor de reacties die zij katalyseren
stereospecifiek zijn.
Aminozuren kunnen worden geclassificeerd door kenmerken van de R-groep
De aromatische R groep is relatief niet-polair en hydrofoob. De OH
groep van tyrosine kan waterstofbruggen vormen. De tyrosine en
tryptophan zijn het meest polair door de OH groep van tyrosine en de
N-groep in de ring van de tryptophan.
Ook kunnen tryptophan en tyrosine UV-licht absorberen. Dit gebeurt
vanaf 280 nm. Het meten van lichtabsorptie wordt gebruikt om
moleculen te identificeren en om hun concentratie te meten.
,Polaire, ongeladen R-groep: is hydrofieler dan de niet-polaire groepen, want ze kunnen vaak
waterstofbruggen vormen in water. Cysteine is een uitzondering in deze groep, want door zijn SH groep
is die niet echt polair, maar meer neutraal. Het is een zwak zuur
en kan zwakke waterstofbruggen maken met O of N. Asparagine
en glutamine zijn de amides van twee aminozuren die ook
voorkomen in eiwitten (ze zijn dus onderdeel van een
aminozuur). Ze zijn onderdeel van aspartaat en glutamaat. Ze
zijn met aspartaat en glutamaat gehydrolyseerd. Cysteine is
geoxideerd waardoor het aminozuur cystine ontstaat. Cystine is
hydrofoob.
Positief geladen R-groepen: de meest hydrofiele groepen zijn degene die zowel positief als negatief
geladen zijn. Ze zijn significant positief geladen bij een pH van 7.
Negatief geladen R-groepen: ze zijn significant negatief
geladen bij een pH van 7. Ze hebben beide een extra
carboxyl-groep.
, Aminozuren kunnen fungeren als zuren en basen
De amino- en carboxylgroepen van aminozuren,
samen met ioniseerbare (vanuit ongeladen
toestand veranderen in geladen) R-groepen van
sommige aminozuren, functioneren als zwakke
zuren en basen. Wanneer een aminozuur zonder
ioniseerbare R-groep bij neutrale pH in water
wordt opgelost, ontstaat een Zwitterion= een ion
met twee ladingen in een molecuul. Een positieve
en een negatieve lading in een molecuul. Deze
kunnen vaak als zuur en base werken. Stoffen met
deze dubbele aard zijn amphoteric en worden
vaak amfolyten genoemd.
Aminozuren hebben karakteristieke titratie-
curves
Zuur-base titratie omvat de geleidelijke toevoeging of verwijdering van
protonen. De twee ioniseerbare groepen van glycine (aminogroep en de
carboxyl groep) worden getitreerd in een sterke base. De plot heeft twee
stadia, dit komt door de deprotonatie (verwijdering van protonen) van
de twee verschillende groepen. Bij een hele lage pH is glycine nog in een
volledig geprotoneerde vorm ( nog geen protonen weg). Bij de eerste
fase van de titratie verliest de COOH-groep van glycine zijn proton. Dit
gebeurd op het moment dat de pH en de pKa gelijk zijn. Dit is voor de
COOH-groep 2.34. de pKa is een maat voor de neiging van een groep om
een proton op te geven, waarbij die neiging afneemt naarmate de pKa
groter wordt. Bij pH 5.97 is het eerste proton compleet verwijderd en
wordt er begonnen aan de verwijdering van het 2e proton. Bij deze pH is
glycine aanwezig als zwitterion. De tweede fase van de titratie komt
overeen met de verwijdering van een proton uit de NH3-groep van
glycine. De pH en pKa zijn gelijk bij 9.6. de titratie is volledig voltooid bij
een pH van 12. Uit de titratiecurve kunnen we een aantal belangrijke
zaken halen:
1. De pKa van COOH is 2.34 en van NH3+ is 9.60. De pKa is heel erg
zuur. De verstoorde pKa van glycine wordt veroorzaakt door de
nabijgelegen positief geladen amino-groep.
2. Het aminozuur heeft 2 regio’s met een bufferend vermogen. Bij 2.34 en 9.60.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur tesselvanhaaren. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €3,19. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
