Resume
Samenvatting fysiologie
- Établissement
- Universiteit Antwerpen (UA)
Samenvatting van de lessen fysiologie
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Aperçu du contenu
Celbiologie partim fysiologieEvolutiebiologie
Fysiologie
1. Inleiding in de fysiologie
= werking en functie levende materie
Homeostase
Bij cellen: variabelen omgevingsfactoren die de cel beïnvloeden
= Omstandigheden ongeveer gelijk houden (O 2-gehalte, bloeddruk, temperatuur..)
=> Door een interne of externe verandering verliest het organisme de homeostase, het probeert
deze terug te bereiken, wanneer dit niet lukt wordt het ziek
Vb: snijwonde (extern) waardoor bloeddruk daalt => harstalg gaat omhoog om bloeddruk te laten
stijgen
Input signal integrating center output signal response
Lokale controle
Reflex controle
Feedback mechanismen: positief en negatief
Setpoint = gemiddelde waarde
Als waarde hiervan te veel afwijkt gaat homeostase in gang, als er weinig verandering (normal
range= treshold)
Feedforward mechanisme = zonder dat homeostase gewijzigd is ga je al beginnen met een actie te
doen vb. verteringsenzymen in de maag produceren voor er eten in is
2. Moleculaire interacties
Natrium sodium (Na+)
Kalium potassium (K+)
Waterige oplossingen, zuren, basen, buffers:
- Oplosbaarheid, oplossingen, solventen
- Hydrofiel, hydrofoob
- Concentratie: mol, moleculaire massa, molariteit, equivalent, pH, gewicht/volume,
volume/volume
Proteïnen
Enzyme - membraanproteïnen – signaalmoleculen – receptoren – bindingsproteïnen-
regulatieproteïnen (transcriptiefactoren) – immunoglobulinen
Proteïnbinding:
- Induced-fit model
- Ligand bindt op proteïne (substraat als enzyme)
- Bindingen niet covalent, continu loskomen en opnieuw binden
,Specifiteit
Proteïnen binden met een specifieke ligand terwijl andere met een hele groep kunnen binden
vb: peptidasen: willekeurig, kan peptideketen overal in stukjes knippen
aminopeptidase: zeer specifiek, kan peptideketen enkel aan amino-uiteinde doorknippen
Affiniteit (hoger/lager)
o “affiniteit van een proteïne voor een ligand
o Hoge affiniteit meer kans op binding
o P + L PL (proteine+ligand= binding)
o Evenwichtsconstante Keq = (PL)/(P)(L)
o Dissociatieconstante Kd = (P)(L)/(PL)
Competitie – agonist
o Twee liganden die hard op elkaar lijken en op dezelfde plek binden competitie
o Agonist = ligand, bindt op plaats van de receptor en heeft hetzelfde effect
?vb: acetylcholine en nicotine bij de zenuwcellen
Isovormen:
Sterk gerelateerd proteïnen mmet gelijke functie maar andere affiniteit
vb: hemoglobine en foetaal hemoglobine
Activatie:
- proteolytische activatie, iets afgeknipt (pro- en -ogeen)
- cofactor -> activatie door binden co-factor aan inactief proteine
Modulatie:
- wijziging bindingsmogelijkheid van ligand aan receptor
- wijziging proteïne activiteit
- chemisch of fysisch (pH of t°)
Chemische modulatoren:
Chemische stoffen die binden aan proteïnen en bindingsmogelijkheid of activatie wijzigen
Antagonist = chemische modulator die binden met een proteïne en gaat de kans verlagen op
binding (inhibitoren, verlaagt activiteit van proteïne, bindingsplaats blokkeren)
Lijkt op het ligand, geeft tegenovergestelde effect
Competitieve inhibitor = reversibele antagonisten (competitie met ligand voor
bindingsplaats)
Bv pijnstiller, zorgt dat L1 niet kan binden en dan geen pijn veroorzaken gaat erna terug af
en de pijn komt terug
Mate van inhibitie is afhankelijk van: c(inhibitor) en c(ligand), affiniteit voor ligand en inhibtot
c(ligand) stijgt zorgt voor lagere inhibitie
Allosterische modulatoren: verlagen van de affiniteit op de bindingsplaats voor ligans
Antagonisten (inhibitie) en activatoren (activatie) verhoogd de mogelijkheid om te binden
Binden reversibel aan een proteïne op een andere plaats dan bindingsplaats en wijzigen zo
de vorm van de bindingsplaats
Covalente modulatoren: functionele groepen die covalent binden aan het proteïne en zo de
eigenschappen wijzigen van de proteïne (activeren, inhiberen)
bv fosfaatgroep kan ervoor zorge dat proteinen in de cel kunnen ge(de)activeerd worden
, Voorbeeld chemische modulatie: penicilline: acttief ingrediënt = antagonist dat aan de
bacteriele proteïne bindt (irreversibel)
Fysische modulator:
Temperatuur en zuurtegraad
Effect op vorm en functie van de proteïne
Te lage temperatuur denaturatie van enzyme
Regulatie van respons door regulatie van c(proteinen) of c(liganden) in lichaam
- c(proteinen) up-regulation en down-regulation
- c(liganden) saturatie
Proteïne interacties
- Enzymen: proteiïnen spelen een katalysator in chemische reacties
- Membraantransporters: proteïnen in de celmembraan gaan stoffen van het intracellulair
naar het extracellulaire gedeelte brengen en omgekeerd. Vormen kanalen of binden met
moleculen om ze binnen te krijgen.
- Signaalmoleculen: sommige proteïnen reageren als een hormoon of andere
signaalmoleculen.
- Receptors: proteïnen gaan binden met signaalmoleculen en reageren daarop.
- Bindingsproteïnen: voornamelijk in het extracellulair vloeistof en transporteren moleculen
doorheen het hele lichaam
- Immunoglobines: (=antibodies) helpen het lichaam tegen indringers en pathogenen.
- Regulerende proteïnen: regelen van de celprocessen
3. Compartimentatie: cellen en weefsels
Functionele lichaamscompartimenten
Grootste compartiment in de cel = extracellulair vocht
Dat bestaat uit plasma en interstinaal vocht
Biologische membranen
Fysische isolatie: intracellulair vocht binnenhouden, zorgen voor barriere
Uitwisseling met omgeving: celmembraan controleert alles wat binnen en buiten gaat
Communicatie en structuur cytoskelet, cel-cel/cel-matrix interactie
Soorten membranen:
- Membraan van rode bloedcel
o Proteïnen: 49%, lipiden: 43%, koolhydraten: 8%
- Membraan van een myeline cel
o Proteïnen: 18%, lipiden: 79%, koolhydraten: 3%
o = zenuwcel die lang is en niet moet transporteren, maar beschermen
- Membraan van mitochondrium
o Proteïnen: 76%, lipiden: 24%, koolhydraten: 0%
o Binnenste membraan gaat veel transporteren
Fosfolipiden dubbellaag (hydrofobe en hydrofiele kant)
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur taliasener. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €8,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
80467 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans