Dit is een samenvatting van HCO7 over het spierstelsel en de bijbehorende paragrafen 50.5 en 50.6 uit Campbell. Belangrijke begrippen die hierin naar voren komen zijn: skelet, antagonisten, skeletspieren, hartspieren, gladde spieren, dwarsgestreept spierweefsel, anatomie, sarcoplasmatisch reticulum...
Spierstelsel hfst 50
Kiemblad spierweefsel, spierweefsel is uit het mesoderm ontstaan.
Skelet, om de spieren goed te laten functioneren, hebben ze plaatsen nodig waar ze aan vastgehecht
zijn en zich tegen af kunnen zetten. Er zijn 3 soorten skeletten:
- Hydrostatisch skelet, de spieren zitten als het ware om een
ballon/zak met water die onder druk staat. Als de circulaire
spieren samentrekken wordt de zak water langer en als de
lengtespieren samentrekken, wordt die breder. Hiermee kan een
dier peristaltische bewegingen maken. Als het dier zich dan aan
de grond weet vast te hechten, kan het voortbewegen. Dit zie je
met name in waterdieren.
- Exoskelet, de spieren zitten aan het exoskelet gehecht waardoor voortbeweging mogelijk is.
- Endoskelet, dit is een skelet wat bestaat uit kraakbeen, been of beide. Het zit intern en ook
hieraan kunnen de spieren zich vasthechten om beweging mogelijk te maken.
Samenspel skelet en spieren, beweging is een samenspel tussen het skelet en de spieren.
Antagonisten, als je biceps samentrekken, moeten je triceps ontspannen. Hierbij is
spiercontractie een actief proces en spierrelaxatie een passief proces. Dit vindt niet alleen plaats
bij de mens, maar ook bij insecten. Als de rode spier van de sprinkhaan zich aanspant en de
groene ontspant, gaat de poot de richting van de rode pijl in. Je hebt hier dus een extensor die
de poot kan laten uitrekken en een flexor die de poot in kan trekken. Antagonisten zijn als het
ware ‘tegenovergestelde’ spieren.
Spieren, we onderscheiden 3 soorten spieren (L->R):
- Skeletspieren
- Hartspieren
- Gladde spieren
Alle spiercellen/spiervezels zijn langwerpig. Spiercontractie
berust op de interactie tussen myofilamenten (actine en
myosine).
Skeletspierweefsel, deze zijn dwarsgestreept en werken onder invloed van wil. Als
je naar de afbeelding hier rechts kijkt, zie je meerdere myofibrillen die van links
naar rechts lopen. Deze spier dankt zijn naam, dwarsgestreepte spier, aan het
streepjespatroon. Verder zie je fibroblasten tussen de cellen. Bindweefsel (pezen)
zorgt voor de vasthechting van skeletspieren aan de botten.
Harstpierweefsel, zit in het hart en is dwarsgestreept. Je ziet hier namelijk ook
weer donkere en lichte gebieden, maar je ziet ook vertakkingen daartussen. Verder
kan het niet beïnvloed worden door wil.
Glad spierweefsel, dit zit in de wanden van je viscerale
organen zoals je darmen, longen etc. Deze zijn niet
dwarsgestreept en zijn ook niet te bewegen onder invloed
van wil.
Dwarsgestreepte spieren, bestaan uit meerdere cellen die gefuseerd zijn (syncytia). Zo zie je bij de
skeletspier ook meerdere kernen in één cel zitten.
Anatomie skeletspier, je ziet in de afbeelding een pees,
bestaande uit bindweefsel, die de spier vasthecht aan het
bot. Ook zit er bindweefsel tussen de spierbundels. De
spierbundels bestaan weer uit spiervezels/-cellen. In de
spiervezel zijn de meerdere kernen ook aangegeven. Om een
spiercel zit een sarcolemma (membraan). In dit membraan
zitten gaten, waardoor het verbonden is met een buizenstelsel (T-
tubuli) wat dwars door de cel heengaat. De instulpingen van het
plasmembraan vormen dus dit buizenstelsel. Verder zie je het
, sarcoplasmatisch reticulum wat het endoplasmatisch reticulum is van de spiercel. Dit speciale
reticulum zit om de myofibrillen heen. Myofibrillen zijn opgebouwd uit dikke (myosine) en dunne
(actine) filamenten. Een spiervezel bestaat dus uit meerdere myofibrillen en een myofibril bestaat uit
myofilamenten.
Myofibril, bestaat uit meerdere zones. De Z lijn is de
aanhechting waaraan alle actinefilamenten zitten en de M
lijn is de plaats waaraan alle myosine aanzit. Bij contractie
schuiven de myosine en actine filamenten langs elkaar. De I band
wordt hierbij dus korter en de A band zal veranderen van
structuur.
Signaaltransductie, spieren worden geactiveerd door
motorneuronen. De axonen eindigen op het sarcolemma en dat
noemen we een neuromusculaire junction. Je hebt hier dus een
neuromusculaire synaps. Hierbij zijn de T tubule van belang, want
als een axon de spier stimuleert met acetylcholine depolariseert
het hele plasmamembraan en daarbij dus ook het interne
buizenstelsel van de cel. De T tubule hebben een hele nauwe
interactie met het sarcoplasmatisch reticulum. Door de depolarisatie verandert een
eiwit in de T tubules wat een interactie heeft met een eiwit van het sarcoplasmatisch
reticulum, waardoor ook het eiwit in het SR van structuur verandert. Het SR bevat veel
Ca2+ en door de depolarisatie van de T tubules en dus de verandering van de eiwitten
wordt dit calcium in het cytoplasma van de spiercel gegooid. Dit draagt bij aan de
contractie v/d spier. Na afloop van zo’n contractie wordt i.o.v. ATP terug het SR
ingepompt.
Contractie, door een depolarisatie komt er Ca2+ in het
cytosol terecht, verder is ATP ook van belang bij de
contractie. Bij de ‘sliding filament theory’ schuiven de
myosine filamenten langs de actine filamenten. Hiervoor
moet myosine in een hoge energietoestand raken wat
gebeurd wanneer het ATP bindt en hydrolyseert (
ATP → ADP + Pi ). Nu kan het myosinekopje aan het
actine filament binden en wanneer het dan ADP en P i
loslaat komt het weer in een lage energietoestand en
schiet het kopje terug. Als ATP dan weer bindt, wordt het
actinefilament losgelaten. Hierdoor is het een klein beetje
opgeschoven. Om de binding tussen myosine en actine
mogelijk te maken is Ca2+ nodig.
Actine filament, bestaat uit 2 om elkaar gedraaide actine ketens, tropomyosine en
troponine. Wanneer er geen calcium aanwezig is, bedekt tropomyosine de
bindingsplaatsen voor myosine. Is er echter wel calcium aanwezig, dan verschuift
de tropomyosine van plek en komen de bindingsplaatsen voor myosine vrij.
Ca2+ zorgt ervoor dat myosine kan binden en ATP zorgt er dan voor dat de binding
tot stand komt en er een ‘roeibeweging’ gemaakt wordt.
Rigor mortis, in de spiercellen zitten heel veel mitochondriën voor de aanmaak van ATP. Als iemand
dood is houdt deze productie op. Als er geen ATP is, is het SR niet in staat Ca 2+ terug te pompen. Ca2+
lekt dus uit het SR en de myosine bindingsplaatsen komen vrij op actine. ATP wordt niet meer
gegenereerd, waardoor de myosine koppen aan het actine vastgehecht blijven (ontkoppelen vereist
ATP). Rigor mortis (spierverstijving) vindt dus heel snel plaats, maar na verloop van tijd gaat het
spierweefsel degenereren en wordt het minder stijf.
Spiermetabolisme, het hangt ervan af welk type activiteit nodig is, welk soort metabolisme in de
spieren plaatsvindt:
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur brittheijmans. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €2,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
