Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
H6: Proteins (The science of nutrition) €4,49   Ajouter au panier

Autre

H6: Proteins (The science of nutrition)

3 revues
 118 vues  4 fois vendu
  • Cours
  • Établissement
  • Book

Samenvattingen missen nog wel eens cruciale informatie, ik vertaal liever eerst het hele hoofdstuk om het daarna goed te kunnen leren. Dit is een complete vertaling van het hoofdstuk Proteins, oftewel les 6 van de NTI

Aperçu 2 sur 12  pages

  • 26 septembre 2017
  • 12
  • 2017/2018
  • Autre
  • Inconnu

3  revues

review-writer-avatar

Par: shdebruijn • 5 année de cela

review-writer-avatar

Par: evelienkoekkoek • 5 année de cela

review-writer-avatar

Par: ebrylowska09 • 6 année de cela

avatar-seller
Hoofdstuk 6 Proteins
Les 6 NTI: Eiwitten
Eiwitten zitten net als koolhydraten en vetten in ons eten en het lichaam kan eiwitten zelf
aanmaken. In tegenstelling tot koolhydraten en vetten worden eiwitten aangemaakt onder
de instructies van ons genetisch materiaal, ons DNA. Nog een verschil is dat een eiwit is
opgebouwd uit koolstof, waterstof, zuurstof en nitrogeen. Ons lichaam kan de eiwitten
afbreken en de nitrogeen gebruiken voor verschillende processen in het lichaam.
De bouwstenen van eiwitten zijn de aminozuren. Een eiwitmolecuul bestaat uit een centraal
koolstofatoom ( c) waar een amine groep ( NH2) aan zit, een zuurgroep (COOH), een
restgroep ( R) en een waterstofatoom ( H) aan zit.




De groep die een aminozuur uniek maakt is de restgroep. De aminogroep, zuurgroep, koolstof en
waterstof blijft altijd het zelfde. Er zijn 20 verschillende aminozuren. Door een paar dozijn of meer
dan 300 van deze 20 aminozuren in verschillende sequenties te combineren, synthetiseert ons
lichaam een geschatte 10.000 tot 50.000 unieke eiwitten.

9 van de 20 aminozuren kunnen wij zelf niet aanmaken en moeten we binnenkrijgen via onze
voeding. Ze zijn niet belangrijker dan de andere aminozuren we kunnen ze alleen niet zelf aanmaken
en daarom zijn ze essentieel.

De niet essentiële aminozuren kan het lichaam zelf aanmaken door een aminegroep van een het ene
aminozuur over te brengen naar een andere zure groep en restgroep.
Dit proces heet transaminering. De zuurgroep en de restgroep kunnen van een andere aminozuur
gebruikt worden maar deze kunnen ook gemaakt worden door de afbraakproducten van
koolhydraten en vetten.

Hoe worden eiwitten gemaakt
Aminozuren binden aan elkaar en vormen zo verschillende peptiden.

, Een peptidebinding is een chemische binding tussen een carboxylgroep (cooh) en een amonigroep
(NH2) Hierdoor kunnen één of meerdere aminozuren met elkaar binden tot een peptide.
2 verbonden aminozuren noem je een dipeptide en 3 verbonden aminozuren noem je een tripeptide.
4 tot 9 verbonden aminozuren noem je oligopeptide. We noemen iets een polypeptide keten als het
meer dan 10 aminozuren bevat. Als een polypeptide langer wordt begint het te vouwen in een van
een verscheidenheid aan complexe vormen die eiwitten hun verfijnde structuur geven.

Genen regelen over aminozuren bindingen
We hebben allemaal onze unieke ‘code’ die we meekrijgen van onze ouders. Deze code veroorzaakt
kleine verschillen in de aminozuur sequenties (= volgorde van nucleotiden in DNA) Dit leidt tot
verschillen in onze individuele lichaamseiwitten. Deze verschillen in eiwitten zorgen voor een unieke
fysieke en fysiologische verschillen. Genexpressie is het proces waarbij de cellen genen gebruiken om
eiwitten te maken.

Een gen is een segment van DNA dat dient als een sjabloon voor de synthese of expressie van een
bepaald eiwit. De bouwstenen van DNA zijn de nucleotiden. Binnen in de DNA moleculen de
nucleotiden vormen 2 lange parallel kettingen gekronkeld in vorm van een dubbele helix. De
kettingen zijn doormiddel van waterstofbindingen aan elkaar verbonden.

Proteïne synthese. De Ribosoom is een complexe moleculaire machine in alle levende cellen.
Ribosomen koppelen aminozuren samen in de volgorde die gespecificeerd is door de boodschap RNA
moleculen. Ribosomen kunnen binden aan een messenger RNA-keten en gebruiken zijn sequentie
voor het bepalen van de juiste sequentie aminozuren. Aminozuren worden geselecteerd, verzameld
en gedragen aan het ribosoom door middel van transfer RNA (tRNA) moleculen, die een deel van het
ribosoom binnendringen en binden aan de messenger RNA-keten. Het is tijdens deze binding dat de
juiste vertaling van nucleïnezuursequentie naar aminozuursequentie plaatsvindt.
Genetische abormaliteit kan voorkomen in de vertaling van de sequencing, het bepalen van
aminozuren volgorde van een DNA, RNA eiwit. Twee voorbeelden zijn een sikkelcelanemie en
taaislijmziekte.

Eiwitomzet bevat synthese en afbraak
Ons lichaam maakt continu nieuwe eiwitten aan om goed te functioneren. Eiwitomzet bevat zowel de
synthese van nieuwe eiwitten als de afbraak van bestaande eiwitten. Deze bestaande eiwitten
vormen dan de bouwstenen voor de nieuwe eiwitten. Dit proces staat de cellen toe te kunnen
reageren op de fysiologische veranderingen. Voorbeeld, huidcellen leven 30 dagen en moeten dus
continu worden vervangen. De aminozuren die nodig zijn om deze huidcellen te produceren kunnen
worden verkregen van de lichaamsaminozuren ‘vijver’ die de aminozuren bevatten die wij binnen
krijgen via onze voeding en de aminozuren die vrijkomen bij de afbraak van andere cellen in ons
lichaam. De lichaamsvoorraad van aminozuren word gebruikt voor het produceren van nieuwe
aminozuren en ook voor andere producten zoals glucose, vet en ureum.

Structuren van de eiwitten bepalen de functie
Er zijn 4 verschillende soorten structuren.
Primaire structuur, secundaire structuur, tertiaire structuur en een quaternaire structuur.

- Primaire structuur
De volgorde en het aantal van elk soort aminozuur dat voorkomt in een eiwit noemen we de primaire
structuur van dit eiwit. De primaire structuur is dus een streng aan elkaar gekoppelde aminozuren in
een bepaalde volgorde. Primaire structuren zijn karakteristiek voor elk eiwit.

- Secundaire structuur

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur milou_doomen. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €4,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

78998 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans

Commencez à vendre!

Récemment vu par vous


€4,49  4x  vendu
  • (3)
  Ajouter