De samenvatting is zeer volledig en overzichtelijk. Er staan heel veel foto's in als duiding. Sommige lessen worden in het Engels gegeven en het boek is ook in het Engels, maar de samenvatting is helemaal vertaald naar het Nederlands. Het boek en de slides zijn helemaal verwerkt in de samenvatting....
Hoofdstuk 1: De chemie van levende wezens
Notities van 1.2 maar belangrijk om te begrijpen
• Water is een polaire molecule
• H2o heeft covalente binding waarbij de elektronen die op de buitenste schil gedeeld worden
• O heeft 2 schillen van elektronen
• Ene kant is meer negatief omdat O meer aantrekkingskracht heeft en er meer elektronen aan
1 kant zit → Hierdoor POLAIR (positief aan ene kant en negatief aan andere kant)
• Alle chemische reacties in ons lichaam bevinden zich in een waterig milieu doordat water een
goed oplosmiddel is → daarom water zo essentieel voor lichaam
• 300 miljard jaar geleden: Leven is ontstaan in de zee → eencelligen (prokaryoten) → evolutie
→ meercellige → cellen bevatten zout opgelost in water van zee → zout in lichaam (water in
bloed lijkt op zeewater
3. Het leven hangt af van water
Belangrijkste eigenschappen van water:
• Water is een uitstekend oplosmiddel
• Water is vloeibaar bij lichaamstemperatuur
• Water kan warmte-energie absorberen en vasthouden
• Verdamping van water verbruikt warmte-energie
• Water neemt deel aan essentiële chemische reacties
, 3.1 Water is het biologische oplosmiddel
• Oplosmiddel= vloeistof waarin andere stoffen oplossen
• Opgeloste stof= stof in oplosmiddel opgelost
• Water= ideale oplosmiddel → polaire vloeistof → vergemakkelijkt de reactie
Voorbeeld: Keukenzout NaCl oplossen
• Keukenzout= regulair , herhalend patroon van ionen bij elkaar gehouden
door ionenbindingen → gebonden obv elektrische aantrekkingskracht
• Zout in water: ionen worden apart weggetrokken van kristal,
omgeven door polaire watermoleculen → gaat oplossen
- O aan de positieve natrium
- H aan de negatieve Chloor
• Het verbreekt de bindingen van ionair zout → goed oplosmiddel
• Water houdt ionen opgelost door strakke cluster rond ionen
Oplosbaarheid
Hydrofiele moleculen Hydrofobe moleculen
• Polaire moleculen • Niet-polaire/
• Aangetrokken tot water neutrale moleculen
• Makkelijk oplossen • Niet aangetrokken tot water→ zullen niet oplossen
Bv water en olie
• Watermoleculen zullen waterstofbruggen willen maken → olie
uitsluiten van het watergebied
• Olie is geforceerd in grotere en grotere druppels → tot volledig
gescheiden van water
3.2 Water is vloeibaar bij lichaamstemperatuur
Water (0-100 graden) Ijs (-0 graden) Gas (+100 graden)
• Juist genoeg warmte energie • Niet genoeg warmte energie om H- • Heel veel warmte →
om sommige zwakke bruggen te verbreken alle H-bruggen
waterstofbruggen te verbreken • Watermoleculen zullen zich orienteren verbroken
• Nieuwe H-bruggen worden tot een stabiele, onveranderlijke en starre • Water moleculen
gevormd → patroon van binden roosterstructuur ontsnappen als gas
is random • Meer energie nodig om H-bruggen te • Doen we ook in ons
verbreken lichaam (zweten)
Stippellijnen zijn waterbruggen
die ontstaan door de polariteit
, Functies van water
1. Transport van opgeloste stoffen in het lichaam → bloed (90% water)
2. Hoofdbestandsdeel van alle met vloeistof gevulde ruimtes in lichaam
- Vult cellen (intracellulaire ruimte)
- Bezet ruimtes tussen cellen (intercellulaire ruimte)
- Vullen van ruimtes niet ingenomen door levende cellen
o Urine in blaas
o Waterige oplossingen in spijsverteringsstelsel
o Vloeistof in ogen
→ ongeveer 60% van lichaamsgewicht is water
3.3 Water helpt met regulatie van lichaamstemperatuur
• Grote stijgingen van temperatuur voorkomen wanneer overtollige warmte wordt
geproduceert
• Houdt warmte vast bij gevaar voor te veel warmteverlies
• Lichaam genereert warmte bij stofwisseling → meer dan we nodig hebben voor constante 37
graden → belangrijk om warmte kwijt te geraken
Zweten
= verdamping van water op oppervlakte van lichaam
• Zweet verdampt → koelt bloed af in bloedaders dicht bij huidoppervlak
• Veel warmte energie nodig om alle H-bruggen te verbreken
• Voelt wel warm → huid is koel
3.4. Water neemt deel in chemische reacties
Voorbeelden
• Synthese of afbraak van koolhydraten, vetten en eiwitten
➔ Equivalent van watermoleculen wordt opgebruikt of opnieuw gemaakt
4. Het belang van waterstofionen
4.1 Zuren doneren waterstofionen, basen accepteren ze
Covalente verbinden water verbreken
• Breekt in waterstofion (H+) en hydroxide ion (OH-)
Zuur Base
+ +
= elk molecuul dat een H - ion kan afstaan = elk molecuul dat een H - ion kan accepteren
• Toegevoegd aan water: produceren zure • Toegevoegd aan water: produceren basische
+
oplossing met hogere H concentratie dan water of alkalische oplossing met lagere H+
( = neutrale oplossing) concentratie dan water
Bv azijn, koolzuur dranken, zwarte koffie, sinaasappelsap Bv Baksoda, wasmiddel en ontstopper
4.2 De pH-schaal drukt waterstofion concentratie uit
➔ Zuren en basen neutraliseren elkaar bv lepeltje baksoda helpt tegen zure maag
,pH waarde
• Zuiver water = 10-7 H+ = 10-7 mol/l → neutrale pH = pH waarde van 7
• Hoe minder H+ ionen, hoe lager pH en hoe zuurder
- Bv speeksel zuurder zodat infecties minder kans hebben want sommige bacteriën kunnen
niet zo goed tegen bacteriën
• Hoe meer H+ ionen, hoe hoger pH en hoe basischer
- Bv bleekwater is basis
pH-schaal
= maat voor waterstofionconcentratie van een oplossing
• Zuur: pH waarde van minder dan 7
- Bv pH=5 → H+ concentratie van 10-5 mol/liter (100 keer meer dan water)
• Basisch: pH waarde van meer dan 7
- - Bv pH=9 → H+ concentratie van 10-9 mol/liter (100 keer minder dan water)
Bloed
• pH= 7 → iets basischer dan neutraal
• Bloedplasma: waterstofionconcentratie is minder in vergelijking met andere ionen
• Belangrijk om lage H+ ionen concentratie te houden voor homeostase
➔ H+ ionen: klein, mobiel, positief en zeer reactief
➔ Neiging om andere positieve ionen te verdringen
➔ Veranderen moleculaire structuren + vermogen van molecuul om goed te functioneren
Veranderingen in pH
• Invloed op
- Hoe moleculen door celmembraan worden getransporteerd
- Hoe snel bepaalde chemische reacties plaatsvinden
- Veranderen vorm van proteïnen
→ Verandering in H+ ionenconcentratie kan gevaarlijk zijn want het bedreigt homeostase
4.3 Buffers
Buffers
• Minimaliseert pH-verandering
• Help een stabiele pH in lichaamsvloeistoffen te behouden
• Komen voor als paar van zure vorme en basische vorm
- Zuur toegevoegd → H+ ionen neemt toe → base accepteert ionen → minder pH daling
- Base toegevoegd →neemt te veel H+ op → zuur geeft extra H+ af → minder pH stijging
Koolzuur en bicarbonaat fungeren als een van de belangrijkste bufferparen van het lichaam
• HCO3- + H+ ↔ H2CO3 (omkeerbare reactie) = chemisch evenwicht
• Als het bloed te zuur is: HCO3- + H+ → H2CO3 (bicarbonaat accepteert H+)
• Als het bloed te basisch is: H2CO3 → HCO3- + H+ (Koolzuur doneert H+)
, 5. De organische moleculen van levende organismen
Organische moleculen
= moleculen die koolstof en andere elementen bevatten en worden samengehouden door covalente
bindingen
• Organisch = alleen maar gemaakt door levende organismen (tegenwoordig ook in lab
gemaakt in juiste omstandigheden)
• Anorganisch= gemaakt door niet-levende materie
5.1 Koolstof is de standaard bouwblok van organische moleculen
= Door vele manieren waarop bindingen kan vormen met andere atomen
• 6 elektronen: 2 op de eerste schil en 4 op de tweede schil
• Meest stabiel bij 8 elektronen op 2de schil → naturlijke
neiging om 4 covalente bindingen aan te gaan met andere
→ Ideale structurele component die kan binden in
veel verschillende richtingen
o Enkele bindingen met waterstof, stikstof, zuurstof,…
o Dubbele binding met zuurstof en andere carbonen
o Vijf en 6 carbonringen met of zonder dubbele bindingen
5.2 Macromoleculen worden in de cel gesynthetiseerd en afgebroken
Dehydratiesynthese Hydrolyse
• Verwijdert het equivalent van een watermolecuul om • Voegt het equivalent van een watermolecuul toe om
moleculaire eenheden te koppelen macromoleculen uit elkaar te halen
• Bouwt macromoleculen op uit kleinere subeenheden • Maakt energie vrij (zat in covalente bindingen)
• Vereist energie
, 6. Koolhydraten
= gebruikt voor energie en structurele ondersteuning
• Suikers = koolhydraten
• Algemene formule: Cn(H20)n
• Ruggengraat van koolstofatomen waaraan O en H
➔ Carbon is gehydrateerd
6.1 Monosacchariden
Enkelvoudige suikers
• 1 C, 2 H en 1 O
• Meeste zijn een 5 of 6 ring
Glucose Fructose Galactose Ribose Desoxyribose
= 6 ring = 6 ring = 6 ring = 5 ring = 5 ring
• Belangrijk bron van energie voor cel • component • Component van
• Bij meer energie dan nodig→ van nucleotide molecule
glucose bij elkaar met andere om nucleotide • 1 O minder dan ribose
grotere koolhydraten te maken molecule
6.2 Olisacchariden
Meer dan één monosaccharide aan elkaar gekoppeld
• Monosacchariden kunnen aan elkaar worden gekoppeld via dehydratatiesynthese
• Disachariden: TWEE aan elkaar gekoppelde monosachariden
- Sucrose: glucose + fructose (tafelsuiker)
- Maltose: glucose + glucose
- Lactose: glucose + galactose (melk →belangrijke energie voor kinders)
- Bij minder enzymen lactase aanmaken ben je lactose-intolerantie
Glycoproteïnen
• Covalent gebonden aan bepaalde celmembraaneiwitten
• Nemen deel aan koppelen van cellen + celherkenning + celcommunicatie
6.3 Polysacchariden
= Duizenden monosacchariden verbonden in lineaire en/of vertakte ketens
• Belangrijk voor cellen om energie op te slaan in de bindingen
• Voorbeelden
- Zetmeel: gemaakt in planten; slaat energie op
- Glycogeen: gemaakt in dieren; slaat energie op
- Cellulose: onverteerbaar polysaccharide gemaakt in planten
voor structurele ondersteuning
➔ Onverteerde cellulose draagt bij tot vezels: helpt met
Bewegen van afvalstoffen door spijsverteringsstelsel
, 7. Vetten: onoplosbaar in water
7.1 Triglyceriden
= Energieopslagmoleculen
• Ook bekend als vetten en oliën
• Samengesteld uit glycerol en drie vetzuren
- Vetzuren= ketens van koolwaterstof (16-18)
die eindigen in een carboxylgroep (HCO2)
- Variëren in lengte van vetzuurstaarten
+ verhouding O tot C
• Worden opgeslagen in vetweefsel
• Meeste energie opgeslagen in de bindingen tussen O en H in vetzuurstaarten
Verzadigde vetzuren (in vetten) Onverzadigde vetzuren (in olie)
• Alleen enkele bindingen tussen koolstofatomen • Ook paar dubbele bindingen tussen koolstofatomen
• 2 H voor elke C • Minder dan 2 H op 1 of meer O
• Staarten zijn recht → dicht bij elkaar pakken → vast • Knikken in de staarten → niet dicht op elkaar gepakt
bij kamertemp → vloeibaar bij kamertemperatuur
Bv dierlijke vetten als boter en spekvet → veel hiervan Bv plantaardige olie en vetten in noten en zaden
draagt bij tot cardiovasculaire aandoeningen
7.2 Fosfolipiden
= Celmembraan structuur
• Structuur
- Glycerol + twee vetzuren en fosfaatgroep
- Kopjes: ene uiteinde van molecuul (fosfaat + glycerol) is oplosbaar
(hydrofiel) → naar buiten gericht want negatief en positief geladen
- Vetstaartjes= andere uiteinde van molecuul (2 vetzuurstaarten)
onoplosbaar (hydrofoob) → naar binnen gericht want neutraal
• Functie: primaire component van celmembranen
7.3 Steroïden
= Op koolstof gebaseerde ringstructuren
• Geklasseerd als vetten omdat ze
moeilijk oplosbaar zijn
• Structuur
- Samengesteld uit vier koolstofringen
→ Drie 6-ringen en een 5-ring
(hieraan andere groepen binden)
Cholesterol Hormonen
• Hoge hoeveelheid → cardiovasculaire • Cholesterol is bron van hormonen
aandoeningen - Oestrogeen
• Bepaalde hoeveelheid: essentiële structurele - Testosteron
component van dierlijke cellen • Lichaam maakt cholesterol hoewel we al genoeg
hebben van voedsel
, 8. Proteinen: complexe structuren geconstrueerd uit aminozuren
8.1 Structuur
• Lange ketens (polymeren) van subeenheden die aminozuren worden genoemd
• Aminozuren
- 20 verschillende soorten
- Amino-uiteinde, carboxyl-uiteinde, R-groep
- Lichaam kan er 11 maken, meeste uit voedsel
• Aminozuren worden verbonden door peptidebindingen
➔ Worden geproduceerd door dehydratatiesynthesereacties
Begrippen
• Peptidebinding: vormt tussen het carboxyluiteinde van een
aminozuur en het amino-uiteinde van het volgende aminozuur
• Polypeptide= een polymeer van 3–100 aminozuren
• Eiwit= een polypeptide langer dan 100 aminozuren met een complexe structuur en functie
8.2 Functie hangt af van de structuur
Primaire • Weergegeven door aminozuur sequentie
structuur • Elk aminozuur aangegeven met een 3-letter code
Secundaire Beschrijft hoe de ketting van AZ is georiënteerd in de ruimte
structuur • Alpha-helix = naar rechts gaande spiraal die wordt gestabiliseerd
door H-bruggen tussen AZ
• Beta-plaat= gevormd wanneer H-bruggen 2 primaire sequenties
van AZ naast elkaar binden
• Kunnen zich ook nog oprollen tot allemaal random vormen
Tertiaire • Verwijst naar hoe eiwit draait en vouwt om 3-dimensionele
structuur figuur te vormen
• Structuur hangt af van sequenties aminozuren (polaire en
geladen groepen bepalen waar H-bruggen zich plaatsen)
• Disulfide= soms covalente binding tussen zwavelmoleculen en 2
cysteine AZ
• Eiwitten hebben de neiging zich zo te vormen dat
- Neutrale Az naar de binnenkant
- Geladen + polaire AZ naar de buitenkant (waterige omgeving)
• Vouwproces vindt plaats tijdens synthese of vlak erna
Quartaire • Verwijst naar hoe veel polypetideketens er zijn (meer dan 1) +
structuur hoe ze met elkaar associëren
Functies
1. Structurele ondersteuning
2. Samentrekken van spieren
3. Deel van celmembraan: helpen bij overbrengen van info + materialen in + uit de cel
Denutratie
= verstoring of verandering in een eiwitstructuur die leid tot verlies van biologische functies
• Makkelijk verandert worden door de zwakke H-bruggen die alles bij elkaar houden te
verbreken door bv hoge temperaturen en verandering in pH waarde → bv een ei
Meeste eiwitten oplosbaar → ook uitzonderingen: eiwitten in celmembraan vaak onoplosbaar (regio’s)
→ kunnen daardoor associëren met water-onoplosbare gebieden van fosfolipiden in celmembraan
• Katalysator= stof die snelheid van een chemische reactie versnelt zonder door de reactie te
worden verandert of verbruikt
• Helpen ontstaan van reacties → veranderen uiteindelijke resultaat niet (versnellen een
reactie die sowieso zou hebben opgetreden)
• Dienen als katalysator omdat ze van vorm kunnen veranderen → afbreken + opbouwen
Proces
Enzym neemt 1 of meerdere reactanten (substraten) → 1 of meer producten
Reagentia (vormen Binding triggert een Samenkomen van
komen overeen met Reagentia binden aan verandering in vorm enzymen triggert een
specifieke het enzym op van enzym --> andere verandering in
bindingsplaats op respectieve reagentia worden vorm enzym --> finale
enzym) naderen het bindingsplaatsen samengebracht product wordt
enzym (dehydratiesynthese) vrijgelaten
Hoe belangrijk zijn enzymen?
• Dehydratie en hydrolyse beide gestuurd door enzymen in het lichaam
• Glycogeen tot zetmeel veranderen: specifieke enzymen bezitten die chemische verbindingen
kunnen verbreken
• Cellulose niet afbreken: missen specifiek enzym
• Veranderlijk vorm laat zien waarom homeostase zo belangrijk is
- Eiwitvorm wordt bepaald doot chemische + fysische omgeving in cel (temp, pH, conc.)
- Elke afwijking van homeostase → vormen + bio activiteit van enzymen beinvloeden →
biochemische reacties in cel veranderen
, 9. Nucleïnezuren slaan genetische informatie op
• Nucleïnezuren zijn lange ketens die subeenheden bevatten die bekend staan als nucleotiden
• Twee soorten nucleïnezuren
- DNA: desoxyribonucleïnezuur
- RNA: ribonucleïnezuur
• DNA bevat de instructies voor het produceren van RNA
• RNA bevat de instructies voor het produceren van eiwitten
• Eiwitten sturen de meeste levensprocessen
• DNA → RNA → Eiwitten
Er zijn 8 verschillen nucleotiden → 4 in DNA en 4 in RNA
DNA RNA
• Covalente bindingen tussen Gestructureerd zoals
fosfaten en suikergroepen DNA maar
• 2 interagerende strengen die • Suikereenheid in
bij elkaar gehouden worden nucleotiden is
door H-bruggen ribose en niet
• Complementaire strengen: deoxyribose
sequentie aan ene kant • 1 van de basen is
bepaalt die aan andere kant anders (uracil ipv
- Adenine bindt alleen met thymine)
thymine (2 H-bruggen) • Enkelstrengig:
- Cytosine bindt alleen met complementaire
guanine (3 H-bruggen) kopie van enkel
• Om functie uit te voeren: 1 streng van
porties DNA worden DNA
overgeschreven naar kleinere • Korter: alleen
fragmenten RNA DNA-segmenten
die coderen voor
1 of meer
eiwitten
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur Audrey1234. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €8,29. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
