Examen
EXAMENVRAGEN DYNAMISCHE
- Cours
- Dynamische biochemie
- Établissement
- Katholieke Universiteit Leuven (KU Leuven)
Op zoek naar open vragen? Op zoek naar oplossingen van examenvragen? Dan is dit het document voor jou! Veel succes!
[Montrer plus]
Aperçu du contenu
Hoofdstuk 1Bespreek de stabiliserende krachten achter de structuur van proteïnen.
De aminozuursequentie (primaire structuur) van een proteïne wordt bepaald door de covalente bindingen, maar
hogere structuurniveaus worden gevormd en gestabiliseerd door zwakke, niet-covalente interacties:
waterstofbruggen, hydrofobe interacties, elektrostatische bindingen en VanderWaalskrachten.
• Waterstofbruggen = bepaald type van polaire bindingen, waarbij een waterstofatoom zich tussen twee
elektronegatieve atomen bevindt en covalent gebonden is aan één van de elektronegatieve atomen. Het
andere elektronegatief atoom wordt gezien als waterstofbrugacceptor.
o De ruggengraat van het proteïne bevat donoren (aminegroepen) & acceptoren (carbonylgroep) van
waterstofburggen. ➔ waterstofbrug tussen beiden is essentieel voor de vorming van secundaire
structuur
o Vaak worden waterstofbruggen gevormd door de ruggengraat
o Er zijn zijketens die ook waterstofbruggen kunnen vormen, maar deze zijn doorgaans aan het
oppervlak van het proteïne gelokaliseerd waardoor ze waterstofburgen vormen met het
solventwater of met andere aminozuurresten aan het oppervlak
• Hydrofobe interacties = geen bindingen en berusten niet op aantrekkingskrachten tussen moleculen.
Hydrofobe moleculen hebben weinig of geen polaire groepen (kunnen geen waterstofbruggen vormen).
Wanneer apolaire moleculen in oplossingen zijn dwingen ze de omringende watermoleculen om een heel
specifieke schikking aan te nemen. Als de hydrofobe moleculen samentroepen dan moeten minder
watermoleculen in een bepaalde schikking gedwongen worden.
o Apolaire zijketens van aminozuren en andere apolaire opgeloste stoffen zullen zich bij voorkeur
groepen in een apolaire omgeving ➔ eerder dan zich tussen een polair solvent (zoals water) te
intercaleren ➔ Clustering is entropisch gestimuleerd & = de voornaamste drijfveer voor het
opvouwen van proteïnen
o Door hydrofobe interacties worden de interacties tussen de apolaire aminozuurresten en het water
tot het minimum gehouden wat gunstig is.
o De zijketens van de aminozuren of de kern van de proteïnestructuur zijn bijna uitsluitend hydrofoob
o Polaire aminozuren worden minder vaak aangetroffen aan de binnenkant van een eiwit
o Het proteïneoppervlak kan bestaan uit zowel polaire als apolaire aminozuurresten
• Ionische interacties komen tot stand door elektrostatische aantrekking tussen tegengestelde ladingen of
afstoting van gelijk ladingen en zijn gewoonlijk vrij sterk.
o Hebben ver bereik & onafhankelijk van moleculaire conformatie
o Zijketens van aminozuren kunnen positieve ladingen (lysine, arginine, histidine) of negatieve ladingen
(aspartaat, glutamaat) dragen
o N- en C-terminale aminozuurresten hebben ook vaak een lading
o Geladen aminozuurresten komen vooral voor aan het proteïneoppervlak, waar ze optimaal kunnen
interageren met water. De interacties
kunnen verzwakt worden door hoge
zoutconcentraties.
o Een locatie binnenin het proteïne is
energetisch ongunstig, maar zijn wel
stabieler.
• Vanderwaalsinteracties zijn zowel aantrekkings-
als afstotingskrachten. Het zijn zwakke krachten,
die optreden tussen atomen en moleculen
wanneer ze in elkaars nabijheid zijn.
o Stabilisatiekracht heel klein is (< 1 kJ/mol)
MAAR groot aantal interacties stabiliseert
molecule wanneer groepen van atomen
dicht op elkaar gepakt zijn.
o Betrokken bij de stabilisatie van de DNA-dubbelstreng ➔ gestapelde basenparen samengehouden
,Bespreek het proces van proteïnevouwing en formuleer een thermodynamische
verklaring.
• Proteïnevouwing = proces waarbij pas gesynthetiseerde polypetideketen een driedimensionale structuur
aanneemt
• Vouwproces:
o secundaire structuren worden gevormd: alfa-helices of beta-vouwbladen
o Ionische interacties, waarbij geladen groepen betrokken zijn & Hydrofobe interacties ➔ aggregatie
apolaire azzijketen ➔ entropische stabilisatie
o Proteïnen die worden gedomineerd door interacties op korte afstand vouwen sneller dan proteïnen
met complexere vouwpatronen en met vele langeafstandsinteracties tussen verschillende segmenten
>< Grotere proteïnen met meerdere domeinen worden gesynthetiseerd, kunnen domeinen in de
buurt van de aminoterminus opvouwen nog voor het hele polypeptide is samengesteld
• Thermodynamisch moet conformatie stabiel en energetisch gunstig zijn ➔ vrije energie minimaliseren
(deltaG negatief): DeltaG= deltaH-TdeltaS
o Hydrofobe interacties zorgen dat hydrofobe aminozuren binnenin het proteïne zit ➔ minimaliseren
van contact van hydrofobe zijgroepen met watermoleculen ➔ verlaging in entropie van water
=thermodynamisch gunstig
o Elektrostatisch interacties/ionische interacties: stabiliseren eiwit
o Waterstofbruggen: stabiliseren ruimtelijke structuur; ontstaat tussen polaire aminozuren
o Vanderwaalskrachten (=zwakke aantrekkende of afstotende krachten tussen niet-gepolariseerde
moleculen) ➔ dragen bij aan compacte vouwing eiwit
o De grootste bijdrage aan de stabiliteit van een gevouwen proteïne is de entropieverandering voor de
watermoleculen geassocieerd met de apolaire residuen
▪ Polaire zijketens ➔ entalipie- en entropieverandering heffen elkaar op
▪ Apolaire zijketen ➔ delta H en -TdeltaS positief ➔ ongunstige bijdrage
• Externe factoren die opvouwing beïnvloeden
o Temperatuur
▪ Verandering in optische rotatie, viscositeit en UV-absorptie na het overschreiden van Tm
(=smelttemperatuur)
▪ Denaturatie
o pH ➔ veranderen ionisatietoestand azzijketens ➔ andere ladingsverdeling ➔ waterstofbruggen
veranderen
o Detergenten ➔ verbinden met apolaire stoffen en verstoren hydrofobe interacties
o Chaotrope stoffen = ionen of kleine organische moleculen die oplosbaarheid apolaire stoffen in water
verhogen (b.v. ureum) ➔ verstoren hydrofobe reacties
Leg uit hoe de moleculaire activiteit van motorproteïnen aan de basis ligt van
transportfenomenen in de cel.
• Moleculaire motors of motorproteïnen zetten ATP-energie om naar mechanische energie
• Kinesine zorgen voor beweging organellen of microtubuline doorheen de cel
• Motorproteïnen spelen een essentiële rol bij het transport van moleculen, organellen en andere
cargomaterialen binnen de cel. Deze proteïnen genereren kracht en beweging door gebruik te maken van
energiebronnen, zoals ATP (adenosinetrifosfaat), en kunnen langs de cytoskeletvezels bewegen. De
moleculaire activiteit van motorproteïnen, met name die behorend tot de kinesine- en dyneinfamilies, ligt
aan de basis van transportfenomenen in de cel. Hier is een uitleg over hoe deze motorproteïnen
functioneren:
• Kinesines: Kinesines zijn motorproteïnen die meestal verantwoordelijk zijn voor het transport van ladingen
van de celkern naar de periferie van de cel. Ze hechten zich aan specifieke cargomoleculen en gebruiken ATP
om langs microtubuli, die deel uitmaken van het cytoskelet, te bewegen. Kinesines hebben een kopdomein
dat bindt aan ATP en energie onttrekt aan de hydrolyse van ATP om beweging te genereren. De beweging van
kinesines gebeurt stapsgewijs, waarbij ze zich binden aan het microtubulusfilament, de lading verplaatsen en
vervolgens loslaten. Deze cyclus herhaalt zich en zorgt voor transport langs het microtubulusnetwerk.
• Dyneïnes: Dyneïnes zijn een andere klasse motorproteïnen die verantwoordelijk zijn voor transport in de
tegenovergestelde richting van kinesines, namelijk van de periferie van de cel naar de celkern. Dyneïnes
bewegen zich ook langs microtubuli en maken gebruik van ATP voor energie. Ze bestaan uit een complex van
, verschillende eiwitonderdelen en genereren kracht door het gecoördineerde bewegen van deze onderdelen.
Dyneïnes hebben een soortgelijke stapsgewijze bewegingscyclus als kinesines en werken samen om
organelles, zoals mitochondriën en lysosomen, te verplaatsen naar specifieke locaties in de cel.
• De moleculaire activiteit van motorproteïnen zorgt voor gerichte en efficiënte transportfenomenen in de cel.
Door hun vermogen om zich te binden aan specifieke cargomoleculen en langs het cytoskelet te bewegen,
kunnen motorproteïnen essentiële processen in de cel mogelijk maken, zoals:
o Transport van organellen: Motorproteïnen zoals kinesines en dyneïnes kunnen organellen zoals
mitochondriën, lysosomen, peroxisomen en endoplasmatisch reticulum verplaatsen naar specifieke
delen van de cel waar hun functies nodig zijn.
o Intracellulaire signaaloverdracht: Motorproteïnen kunnen ook betrokken zijn bij de verplaatsing van
signaalmoleculen, zoals neurotransmitters, van de ene plaats naar de andere in zenuwcellen,
waardoor de communicatie tussen neuronen mogelijk wordt.
o Celskeletorganisatie: Door het transport van bouwstenen van het cytoskelet, zoals tubuline-eiwitten,
kunnen motorproteïnen de vorming en organisatie van de celstructuur reguleren.
o Celdeling: Motorproteïnen spelen een rol bij de verdeling van chromosomen tijdens celdeling door
ze naar de juiste locaties te transporteren.
• Kortom, de moleculaire activiteit van motorproteïnen stelt de cel in staat om transportprocessen uit te
voeren die essentieel zijn voor het handhaven van de juiste celstructuur en het uitvoeren van specifieke
functies. Ze bieden gerichte en gecontroleerde beweging van moleculen en organellen, wat cruciaal is voor
de normale werking van de cel.
Hoofdstuk 2
Verklaar de algemene werking van een enzym aan de hand van het begrip
'transitietoestand van het substraat'. Ken je toepassingen die daarop zijn
gebaseerd?
• Een enzym verlaagt de activeringsenergie om van
reagens naar product te gaan. Het doet dit door
het stabiliseren van het enzymsubstraatcomplex
ES en de transitietoestand hiervan ESǂ.
o deltaGǂ =-RTlnk/k0 ➔ deltaGǂ verlagen =
k verhogen
o deltaG=-RTlnKev ➔ delta G verlagen = Kev
naar kant producten
• We gaan van ES naar ESǂ door ES te destabiliseren
door
o Statische componenten: stress zetten op
S, functionele groepen op de active site te
plaatsen om de overgang te helpen, te
zorgen dan Sǂ beter bind dan S
o Dynamische component
▪ ES wordt gedestabiliseerd door
verlies van entropie
▪ energietoename door desolvatie
▪ elektrostatische destabilisatie
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur caramestdag. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €3,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
78998 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans