Resume
Samenvatting histologie: spierweefsel
- Cours
- Histologie
- Établissement
- Universiteit Antwerpen (UA)
SV spierweefsel (8blz) inclusief de noodzakelijke prenten onderdeel van Deel 2: Algemene histologie
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Aperçu du contenu
Samenvatting Histologie Felix FrisonSpierweefsel 1e Ba BMW
Algemene kenmerken:
- beweging door contractie → hiervoor interacties tss elemn vh cytoskelet nodig: Actine en Myosine
- spiercellen: draadvormig/langwerpig (vezels) → Myocyten. (omring door BW SS en lamina basalis)
Soorten spieren:
- willekeurige spieren: door wil gestuurd (skeletspieren) → nauwkeurig cytoskelet → dwarsstreping
- hartspieren: onwillekeurige dwarsstreping
- Gladde spieren: id wand vd holle organen bv. luchtwegen
- sterk gevasculariseerd en bezenuwd (effectororganen) en collageen BW voor structr
Contractie: interactie tss Actine en Myosine
Actine: - eiwit bestaande uit microfilamenten
- actinefilamenten: dubbelstreghelices van actinemonomeren
- ad ene zijde vh filament: - meeste monomeren aangehecht (+kant)
- meeste vallen af (-kant)
- 1 bindingsplaats voor myosine
- gestabiliseerd door tropomyosine (gelegen in de groeve van de helix)
- act fil. Vastgehecht dmv eiwitcomplexen met +zijde, (-zijde is vrij)
alpha-actine = voornaamste actine bindend eiwit
Myosine: - familie van eiwitten → vooral myosine 2 in spiercellen
- myosine 2
2 identieke zware ketens: de staart over volledige lengte gebonden (spiraal)
→ coiled tail (bipolair aggregaat)
het kopgedeelte steekt naar buiten
kop heeft 3 regio’s: - actine bindende regio
- ATP bindende regio (bevat ATP-ase activiteit)
- regio die regulerende ‘lichte ketens’ kan binden
ELC: essential light chain RLC: regulatory light chain
- spieren in rust: ATP gebonden op myosinekoppen → ADP + P
- activering spiercel: Myosine binden op actine → P-groep vrij → energie zorgt voor ombuiging kop en nek van
myosine → verplaatsing actinefilament
- ADP dissocieert van de myosinemolecule → ATP kan opnieuw binden.
- Hydrolyse ATP tot ADP+P → myosinemolecule terug los en alles
terug op oorsp. Positie → nieuwe cyclus
→ meerdere keren tot kopgedeelte volledig tot +einde van
actine is gekeerd
- De aanhechting zorgt voor verkorten van spiercellen
→ over elkaar heen glijden van A- en M-filamenten
‘sliding filament mechanism’
grootte skeletspiercel:
L: 1mm- 30/50cm
B: 10-100µm
(meerkernig)
1
, Samenvatting Histologie Felix Frison
Spierweefsel 1e Ba BMW
Dwarsgestreept spierweefsel:
Organisatie van actine en myosine in de skeletspiercel: myofilamenten, sarcomeren en myofibrillen
- bij dwarsgestreepte spiercellen: aan tropomyosine is troponinecomplex gekoppeld → controleert
interactie tss myosine en actine
- Dunne filamenten → gevormd door: actine, tropomyosine en troponine
(7nm en 1µm breed)
→ zitten vast met +einde thv Z-schijf (eiwitcomplex)
→ van hieruit actinefilamenten lopen parallel in tegengestelde richting
(allignatie=uitlijning)
→ nebuline: controleert de lengte van actinefilamenten
- Dikke filamenten → staartdelen van myosine geassembleerd tot bipolair
aggregaat
→ er steken langs beide uiteinden meerdere myosinekoppen uit
→ ontstaan myosinefilamenten (15nm breed 1,5µm lang)
→ worden op hun plaats gehouden door titine
(elastisch eiwit aangehecht aan de Z-schijf)
- vorming M-lijn (houdt de myosine/actine
bij elkaar)
- A/M-filamenten op een goede manier
interageren → specifieke montage
→ sarcomeer (lengte 2,6µm)
Stimulering spiercel:
→ myosineknopen zullen verplaatsen over de
actinefilamenten in de richting vd Z-schijf
door de bipolariteit v myosine → Z-schijven dichter bij
elkaar komen → verkorten sarcomeer
de aaneenschakeling van sarcomeren = myofibril
desmine zorgt voor de parallelle rangschiking
verantwoordelijk
Aan beide kanten van de Z-schijven zijn
Opbouw skeletspiercel: actinefilamenten aangehecht. Op die
manier worden sarcomeren aan elkaar
- diameter 10-100µm en kan tot 10tallen cm’s lang zijn → myofibril geschakeld tot één geheel, de myofibril.
even lang als skeletspiercel zelf
- sarcomeren zorgen voor dwarsstreping: lengterichting
- Donkere banden bij de LM: A-banden (=anisotroop) → midden sarcomr
→ de plaats waar myosinefilamenten gelegen zijn
→ overlapping in laterale gebieden door A/M-filamenten
- H-band enkel myosinefilamenten (lichter) → midden van H-band
→ M-lijn
- I-banden (lichter → lichten niet op onder polarisatiemicroscoop, isotroop)
Lichtmicroscopische (A) en
wisselen A-banden af onder de LM → in midden de Z-schijf elektronenmicroscopische (B)
→ vnl A-filamenten
conclusie: Eén sarcomeer bestaat dus uit een halve I-band, een A-band en nog een halve I-band, waarbij de Z
schijven de grenzen van de sarcomeren vormen.
2
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur felixfrison. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €5,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
79202 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans