Resume
Samenvatting Biochemie 1; eiwitten
- Cours
- Biochemie
- Établissement
- Artesis Plantijn Hogeschool Antwerpen (Artesis)
Een volledige samenvatting van biochemie 1; het hoofdstuk eiwitten.
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Aperçu du contenu
H1. Eiwitten1. Inleiding
Biochemie = de studie van de structuur + de reacties van biomoleculen
De 4 hoofdcomponenten van het leven
→ 2 hoofdonderwerpen: enzymen en biologische katalyse
Alle levensvormen op aarde zijn primair opgebouwd uit dezelfde chemische elementen* (6)
➔ De chemische elementen vormen bij al deze levensvormen dezelfde 4 typen biomoleculen**
→ Uit deze 4 typen wordt heel het leven gevormd
➔ De chemie van het leven is gelijkaardig voor alle organismen
*De 6 chemische elementen waar leven is uit opgebouwd zijn:
▪ Koolstof (C) → vormen de ruggengraat van biomoleculen (koolstofketens)
▪ Waterstof (H) → H2O is het belangrijkste component (de mens bestaat uit 60-70% water)
▪ Stikstof (N)
N- en O-atomen zijn de functionele groepen die aan de C-ketens hangen
▪ Zuurstof (O) → Zij zorgen voor de reacties en chemische activiteit van het molecule
▪ Fosfor (P)
Zijn in mindere mate aanwezig dan de 4 hoofdcomponenten, maar wel in
▪ Zwavel (S) elk organisme aanwezig
➔ Fosfor zien we terug in nucleïnezuren (DNA + RNA) en in
energetische metabolische pathways
➔ Zwavel is ideaal om chemische reacties te laten doorgaan
Naast deze 6 zijn er ook heel veel zouten/ionen aanwezig → Na, K, Cl, Mg en Ca
**De 4 typen biomoleculen die gevormd worden uit de 6 chemische elementen zijn:
1. Nucleïnezuren (DNA en RNA)
→ Functies: opslag, transmissie en expressie van informatie
2. Proteïnen
→ Functies: structuur bieden (bv. keratine in haar), reacties laten doorgaan (enzymen),
transport van intracellulaire componenten, signaaloverdracht (hormonen), …
3. Polysachariden of koolhydraten
→ Functies: opslag van energie en structuur bieden
4. Vetten
→ Functies: isolatie tegen de kou + isolatie van zenuwen (betere zenuwimpulsgeleiding), …
Biomoleculen zijn polymeren → ze bestaan uit verschillende bouwstenen/monomeren
,2. Eiwitten
Functies:
1. Enzymatische katalyse
▪ Zo goed als elke reactie die in ons lichaam plaatsvindt wordt gekatalyseerd/versnelt
door enzymen
▪ Enzymen versnellen reacties met een factor minstens van een miljoen (106)
▪ ➔ Enzymen binden met de startproducten + bieden
geoptimaliseerde reactieomstandigheden aan waardoor
dat de reactie veel sneller en makkelijker kan doorgaan
→ Uiteindelijk komt het product vrij en is het enzym
terug ter beschikking om een volgende reactie te
katalyseren
→ Enzymen worden NIET verbruikt!
2. Transport
▪ Transport in de cel → doorheen de cel moeten er vesikels + eiwitten getransporteerd
worden van punt A naar punt B
▪ Transport doorheen het lichaam (via de bloedbaan)
→ Bv. hemoglobine in RBC bindt aan O-atomen + transporteert ze vanaf de longen
naar allerlei plaatsen in het lichaam
3. Opslag
▪ Eiwitten binden aan ionen om ze op te slaan
▪ Bv. metaalionen binden aan eiwitten om opgeslagen te worden in de lever
4. Bouwstof
▪ Eiwitten zijn de belangrijkste onderdelen van spieren, huid, haar en beenderen
→ Ze zorgen voor elasticiteit + stevigheid
▪ Het cytoskelet in cellen is opgebouwd uit eiwitten
5. Immunologische bescherming
▪ Sommige eiwitten herkennen indringers (bv. virussen, bacteriën, cellen van
andere organismen, …) + binden hieraan om het lichaam te beschermen
6. Signaaltransmissie
▪ = Het creëren + doorgeven van zenuwimpulsen
▪ 2 soorten:
➢ Zenuwtransmissie → receptoreiwitten in zenuwcellen
➢ Hormonale signalisatie → bv. insuline
7. Groeicontrole en differentiatie
▪ Gecontroleerde sequentiële expressie van de genetische informatie is noodzakelijk
voor een geordende groei + differentiatie van de cellen
▪ Groeifactoren = eiwitten die ervoor zorgen dat bepaalde cellen gevormd worden
▪ Hormonen = eiwitten die zorgen voor communicatie tussen totaal verschillende
cellen
8. Nutritioneel aspect
▪ Via voeding krijgen we de essentiële aminozuren binnen die we zelf niet kunnen
aanmaken + andere aminozuren
→ Deze worden door het lichaam afgebroken voor energie of om om te zetten in
andere moleculen
, Eiwitten of proteïnen zijn opgebouwd uit aminozuren (AZ)
➔ Uit deze eenvoudige bouwstenen wordt een driedimensionale structuur opgebouwd
➔ De specifieke taak van een eiwit wordt bepaald door de opeenvolging van AZ + de
driedimensionale structuur die met de AZ kan gevormd worden
➔ Eiwitten komen in 2 belangrijke vormen voor:
- Globulair = opgerolde eiwitketens die (meestal) oplosbaar zijn in water
→ Bv. enzymen, hormonen, transportmoleculen, …
→ Kunnen soms ook niet oplosbaar zijn in water (bv. membraaneiwitten)
- Vezelvormig = niet o pgerolde eiwitketens die niet oplosbaar zijn in water
→ Bv. eiwitten in zijde, wol, haar en spierweefsel
3. Aminozuren
Aminozuren = afilatische verbindingen (verbindingen die C-ketens bevatten maar geen aromatische
ringstructuur hebben) met een aminogroep en een carboxylgroep
➔ Het zijn amino-carbonzuren
➔ ➔ De carboxylgroep, de aminogroep en het waterstofmolecuul zijn
standaard altijd covalent aan de α-koolstof gebonden
➔ De R-groep bepaalt welk aminozuur het is
→ Er zijn 20 verschillende zijketens / functionele groepen
→ Dus er zijn in totaal 20 verschillende α-aminozuren
➔ De functionele groep of zijketen bepaald de eigenschap van een AZ
→ Bv. zure en basische eigenschappen, ester- of amidevorming, …
Een α-aminozuur heeft een asymmetrisch koolstofatoom
→ Er zijn dus 2 stereoisomeren:
➔ In het menselijk lichaam + in bijna alle zoogdieren vinden we
enkel de L-configuratie terug
➔ De D-configuratie komt zeer zelden voor
→ Bv. bij bacteriën
➔ De aminozuren die in eiwitten voorkomen zijn enkel
α-aminozuren met de L-configuratie
Aminozuren kunnen worden onderverdeeld op basis van:
De variabele zijketen
➢ De polariteit van de zijketen is heel belangrijk bij de opbouw van de driedimensionale
structuur van het eiwit
➢ Apolaire zijketens: alanine, valine, leucine, methionine, cystine, fenylalanine, proline en glycine
➢ Polaire zijketens:
- Neutraal: serine, threonine, tyrosine, tryptofaan, cysteïne, asparagine en glutamine
- Zuur: asparaginezuur en glutaminezuur (als COO-)
- Basisch: arginine, histidine, lysine en hydroxylysine (als NH3+)
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur nimarnatin. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €10,48. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
80364 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans