Samenvatting van het vak 'celgiologie partim medische biochemie' gegeven door L. Roosens in de 1ste Bachelor Geneeskunde aan de UA. Samenvatting van slides en lesnotities.
Biochemie
Deel 1: Inleiding
Metabolisme kunnen we indelen in:
- Anabool → lichaam maakt iets aan => lichaam is in toestand van energie-overschot
- Katabool → lichaam breekt iets af ter voorziening van energie => lichaam is in toestand van
energietekort
→ Duidelijk onderscheidt want deze reacties tegelijk uitvoeren ≠ efficiënt
Metabole flux zegt iets over de activiteit van het metabolisme → wordt beïnvloed door:
- Compartimentalisatie → pathways worden van elkaar gescheiden in de cel → zo kunnen we
ze simultaan laten verlopen zonder rechtstreeks contact
- Enzymen
- Cofactoren → metabole pathways op elkaar afstemmen door cofactoren te delen
- Proteïne-synthese
Deel 2: Enzymologie
Enzymen hebben een actieve site voor substraatbinding → na binding vormt er zich een enzyme-
substraatcomplex met conformationele verandering tot gevolg → na de reactie hebben de enzymen
terug hun oorspronkelijke vorm
Er zijn 2 types reacties:
- Energie gunstig = exergoon → gebeurt spontaan
- Energie ongunstig = endergoon → energie voor nodig
→ ∆G = Gibbs vrije energie → negatief bij exergone en positief bij endergone reacties
1
,2022 Biochemie
∆G zegt iets over richting van de reactie maar niet over de snelheid (vb. een sterk exergone reactie
kan heel traag verlopen) → snelheid afhankelijk van substraat en product maar ook van
transitietoestand → transitietoestand is energie ongunstig (=> instabiel) en daardoor een
snelheidsbeperkende stap (energetische barrière)
Enzymen → verlagen de energie nodig voor de transitietoestand => versnellen reactie → hierdoor
heeft bijna elke reactie de nodige enzymen → hebben buiten het beïnvloeden van de snelheid nog
voordelen:
- Verhoogde specificiteit → gaan enkel bepaalde substraten omvormen → voorkomt chaos in
metabolisme
- Controle → moeten meestal geactiveerd worden door bv. feedback mechanismen
- Milde condities → enzymen zorgen ervoor dat bepaalde reacties in de milde
lichaamscondities kunnen doorgaan
Bij het vormen van een ES-complex wordt er gezorgd voor een zo ideaal mogelijke configuratie → er
is een bepaalde conformationele gelijkenis waardoor enzyme substraat herkend maar bij binding
gaat enzyme van vorm veranderen + enzyme is een eiwit => bestaat uit AZ → de functionele
groepen op actieve site kunnen zich naar substraat richten en zo de reactie beïnvloeden
→ Induced fit model → affiniteit verhoogt op moment van binding
=> Principes van specificiteit:
- Geometrische compatibiliteit → substraat gaat passen MAAR niet 100% => lock and key-
model te simplistisch
- Fysisch → ladingen, mogelijkheid door waterstofbruggen, … door AZ verhogen
compatibiliteit
Enzymen verhogen de snelheid door:
- Katalyse door nabijheid → enzymen zorgen ervoor dat producten die elkaar nodig hebben
voor een reactie in elkaars nabijheid gebracht worden (t.h.v. de actieve site)
- Chemische katalyse → 2 soorten:
• Zuur-base katalyse → bepaalde chemische reacties faciliteren door enzyme en
substraat te laten reageren als zuur en base
Vb. zuur (A)
2
,2022 Biochemie
Vb. base (B)
• Covalente katalyse → i.p.v. tijdelijke bindingen zoals bij zuur-base katalyse gaat het
enzyme hier een covalente binding aan tot hij uiteindelijk weer naar de originele
toestand teruggebracht wordt
Vb.
- Katalyse door configuratie → enzyme gaat configuratiewijziging ondergaan bij
substraatbinding → gevormd complex is gepredisponeerd om product(en) te vormen
Vb.
→ Enzyme gaat de transitietoestand stabiliseren om de activatie-energie te verlagen
Coenzymen/cofactoren → maken de enzymen tot een volledig functioneel geheel → zonder hebben
we enkel een apoenzyme = inactief → nooit aminozuren (of dus proteïnen)
- Cofactoren
• Anorganisch
• Katalyse
• Metaalionen
- Co-enzymen
• Organisch
• Katalyse
• Vitamines
• Tijdelijk gebonden (cosubstraat; vb. NAD) of steeds gebonden (prosthetische groep;
vb. FAD)
3
, 2022 Biochemie
Kinetiek → studie van snelheid van enzyme-gekatalyseerde chemische reacties en welke factoren
deze beïnvloeden
Verschillende factoren beïnvloeden de enzymewerking:
- Substraatconcentratie
- Productconcentratie
- Temperatuur
- pH
→ Beïnvloeden allemaal de reactieconstante K (of bij evenwicht Keq)
Factoren die snelheid beïnvloeden:
- Substraatconcentratie → afhankelijk van kinetiek die enzyme heeft:
• Michaelis-Menten kinetiek
• Allosterische kinetiek → hebben hogere substraatconcentratie nodig voor ze
overgaan tot hoge reactiesnelheid → worden ook wel sleutelenzymen genoemd
omdat zij alle andere reacties hierdoor kunnen beïnvloeden → wanneer deze actief
worden volgt al de rest doordat andere enzymen meestal wel MM-kinetiek volgen
- Temperatuur → menselijke enzymen meestal optimaal actief tussen 35 en 40°C → boven
deze temperatuur zullen ze denatureren en onder deze temperatuur zullen ze inactiever zijn
- pH → menselijke enzymen zullen gemiddeld optimaal werken bij een pH van ±7 maar dit is
afhankelijk per enzyme (vb. enzymen in maag zullen bij zeer lage pH optimaal actief zijn)
Michaelis-Menten kinetiek:
→ KM = Michaelis-Menten constante → geeft het punt aan waarop de snelheid halverwege de
maximale snelheid ligt → op dit punt zullen de concentraties substraat en enzyme aan elkaar gelijk
zijn → hiervoor is de substraatconcentratie lager en hierna is die hoger dan de enzymconcentratie
4
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur lukamaeseele. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €5,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
