Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
logo-home
Verbetering zelftesten enzymologie (Behaald resultaat: 15/20) €6,99   Ajouter au panier

Notes de cours

Verbetering zelftesten enzymologie (Behaald resultaat: 15/20)

1 vérifier
 89 vues  6 fois vendu

Verbetering zelftesten enzymologie (verbetering van de testen tijdens de les)

Aperçu 2 sur 12  pages

  • 21 janvier 2023
  • 12
  • 2022/2023
  • Notes de cours
  • Mevrouw heykers
  • Toutes les classes
Tous les documents sur ce sujet (3)

1  vérifier

review-writer-avatar

Par: Oumaima19 • 1 année de cela

avatar-seller
lautjeD
Verbeteringen zelftesten enzymologie 2MLT

Zelftest les 1:

1. Licht volgende termen toe:
 Actief centrum: substraatbindende regio van het enzym OF het domein dan het enzym dat
de reactie katalyseert
 Ligase: enzymen die een covalente binding creëert tussen 2 moleculen met verbruik van
ATP
 Co-enzym: het zijn kleine organische moleculen die vereist zijn voor een goede werking van
het enzym (enkele bekende voorbeelden: ATP, NAD(P)H, ascorbinezuur,…) <-> tegenhanger
van een co-enzym: co-factor, dit zijn kleine anorganische moleculen die vereist zijn voor een
goede werking van het enzym (meestal metalen)
 Induced fit model: Belangrijk model van de interactie tussen het enzym en substraat, waarbij
het actief centrum geen vaste of rigide structuur heeft, maar pas tijdens het binden van
substraat de optimale vorm aanneemt
 Steady state (kan je ook pre- en post-steady state verwoorden?): er wordt evenveel enzym-
substraat complex gevormd als dat er wegreageert OF d[ES]/dt = 0
o Pre-steadystate: de periode voor de steady state intreedt, er wordt meer ES gevormd
dan dat er wegreageert
o Post-steady state: de periode na de steady-state, er reageert meer ES weg dan dat er
gevormd wordt.
 Dissociatieconstante: de michaelis-menten constante, deze geeft een maat voor de affiniteit
tussen enzyme en substraat OF de functionaliteit bij lage substraatconcentraties (hoe groter
Km, hoe kleiner de affiniteit is tussen enzym en substraat)

2. Verklaar volgende stellingen:
 De katalytische werking van het enzym is sterk afhankelijk van de structuur van het eiwit
De functionaliteit van een eiwit is in de eerste plaats afhankelijk van de structuur, dit geldt
ook bij een enzym. Enkel met de juiste structuur zullen de vereiste aminozuren bijeen komen
om de actieve site te vormen.
 Een mogelijke controle op enzymactiviteit is controle op synthese
Een typische biologische controle op enzymactiviteit is de controle op enzymactiviteit, hierbij
zal de vorming (transcriptie en translatie) van het enzym bepaald worden door
signalisatiepathways en cellulairereceptoren (bv. Een opstapeling van substraat  hogere
expressie van het enzym )
 Een enzym kan niet werken boven zijn optimale temperatuur, wel onder de optimale
temperatuur
Bij lagere temperaturen zal de kinetische energie lager zijn, waardoor de reacties trager
verlopen, maar het enzym zal structureel in orde zijn en zijn werking blijven uitvoeren. Bij
hogere temperaturen, zal de structuur van het enzym verloren geraken, het enzym zal
denatureren. De kinetische energie zal zodanig hoog zijn dat zwakkere interacties, zoals
waterstofbruggen, verbroken worden. Deze zwakkere interacties liggen aan de basis van de
secundaie, tertiaire en quaternaire structuur, waardoor enkel de primaire structuur
behouden blijven.

3. Michaelis-Menten:

,  Wat is de reactie waarvan men is gestart
E+S <-> ES  E + P
 Geef het fucntievoorschrift van de Michaelis-Menten constante

[ E ] [S] k 2+ k 3
= =K M
[ ES] k1

 Welke veronderstelling wordt er gemaakt over de Enzymconcentratie
[Et] = [E] + [ES]
 Geef de Michaelis-Menten vergelijking
[ E¿¿ t] [S ] V max [ S ]
v=k 3 = ¿
K M +[S ] K M +[S]

 Schets de Michaelis-Menten curve voor een enzymreactie met Vmax=15 en Km=6




15
Mol/(L.min)




=6



Mol/L




 Schets van bovenstaande curve de transformatie (lineweaver-burke en/of Hanes),
duidt de belangrijkste parameters aan op de grafiek en geef het bijbehorende
functievoorschrift

Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:

Qualité garantie par les avis des clients

Qualité garantie par les avis des clients

Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.

L’achat facile et rapide

L’achat facile et rapide

Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.

Focus sur l’essentiel

Focus sur l’essentiel

Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.

Foire aux questions

Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?

Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.

Garantie de remboursement : comment ça marche ?

Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.

Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?

Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur lautjeD. Stuvia facilite les paiements au vendeur.

Est-ce que j'aurai un abonnement?

Non, vous n'achetez ce résumé que pour €6,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.

Peut-on faire confiance à Stuvia ?

4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)

80364 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours

Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans

Commencez à vendre!
€6,99  6x  vendu
  • (1)
  Ajouter