Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
Recherché précédemment par vous
Samenvatting van alle hoorcolleges, werkcolleges en zelfstudies van het onderdeel Eiwitten & Enzymen van de cursus Moleculen (BMW10505)€5,49
Ajouter au panier
Deze gedetailleerde samenvatting behandelt alles wat aan bod is gekomen tijdens de hoorcolleges, werkcolleges en zelfstudies van het onderdeel Eiwitten & Enzymen van de cursus Moleculen aan de Universiteit Utrecht (BMW10505). Hierdoor bevat het alle informatie die nodig is voor het deeltentamen van...
Biochemistry A Short Course 3rd Edition Tymoczko Test Bank
TEST BANK for Biochemistry: A Short Course, 4th Edition, John Tymoczko, Berg, Gregory Gatto, Lubert Stryer | Complete 41 Chapters
Testbank of tymoczko biochemistry course 3rd edition
Tout pour ce livre (33)
École, étude et sujet
Universiteit Utrecht (UU)
Biomedische Wetenschappen
Moleculen (BMW10505)
Tous les documents sur ce sujet (78)
1
vérifier
Par: fleurvankuppeveld • 7 mois de cela
Vendeur
S'abonner
xnicolevdz
Avis reçus
Aperçu du contenu
2019-2020
Samenvatting
moleculen
Eiwitten & enzymen
Moleculen - Periode 3
Door Nicole (studente BMW)
,Inhoudsopgave
Thermodynamica, structuur en katalyse................................................................................................2
Thermodynamica................................................................................................................................2
Eiwitstructuur.....................................................................................................................................3
Katalyse..............................................................................................................................................4
Enzymen.........................................................................................................................................4
Proteolyse.......................................................................................................................................6
Lysozym..........................................................................................................................................8
Myoglobine en hemoglobine..................................................................................................................9
Algemene eiwitstructuur....................................................................................................................9
Myoglobine.........................................................................................................................................9
Kristalstructuur...............................................................................................................................9
Hemoglobine....................................................................................................................................11
Concerted model..........................................................................................................................12
Sequentieel model........................................................................................................................12
Hemoglobine bij foetussen...........................................................................................................13
Allosterie......................................................................................................................................14
Sikkelcelanemie............................................................................................................................14
Enzymkinetiek en regulatie..................................................................................................................15
Enzymkinetiek...................................................................................................................................15
Michaelis-Menten vergelijking.....................................................................................................16
Enzymremmers.............................................................................................................................20
Regulatie van enzymactiviteit.......................................................................................................24
Analysetechnieken...............................................................................................................................25
Eiwitonderzoek.................................................................................................................................25
Analysemethoden.........................................................................................................................25
Preparatieve methoden................................................................................................................27
Detectiemethoden........................................................................................................................34
Bepaling van de primaire structuur..................................................................................................38
Edman degradatie.........................................................................................................................38
Massaspectrometrie.....................................................................................................................39
Bepaling van de 3D structuur...........................................................................................................39
X-Ray kristallografie......................................................................................................................40
Nuclear magnetic resonance........................................................................................................40
Structuren van de aminozuren.............................................................................................................43
1
,Thermodynamica, structuur en katalyse
Thermodynamica
Hoofdwetten thermodynamica:
1. Energie gaat niet verloren en kan niet uit niets ontstaan. Het gaat om de totale energie van
het hele systeem. Energie kan wel van de ene vorm overgaan in de andere vorm.
2. Processen kunnen alleen verlopen als de mate van entropie (chaos) toeneemt. Chaos
ontstaat vanzelf. Het opruimen kost energie. Er komt dus energie uit chaos.
De tweede hoofdwet van de thermodynamica bepaalt waar het evenwicht licht.
De zon ‘levert’ uiteindelijk energie voor alle biologische processen op Aarde. De netto energie van
het melkwegstelsel/heelal blijft gelijk. Lokaal kan een proces best tot minder chaos leiden in een
systeem, maar de totale entropie moet toenemen.
Na verloopt van tijd diffundeert en verdeelt het zich gelijkmatig over een systeem en uiteindelijk het
heelal. Entropie is een maat voor diffusie (chaos) van energie. Als de energie op meer manieren te
verdelen is, is de entropie toegenomen.
Verandering van de Gibbs vrije energie is een maat voor of reacties of processen wel of niet
verlopen. Eenheid: J/mol.
ΔG = ΔH -TΔS
ΔH = verandering van enthalpie (hitte-inhoud).
ΔS = verandering in entropie.
T = absolute temperatuur in Kelvin (K).
Bepalen op reacties of processen wel of niet kunnen verlopen:
ΔG negatief Reactie verloopt spontaan.
ΔG nul Reactie is in evenwicht.
ΔG positief Reactie verloopt niet.
Let op:
ΔG zegt niets over de ‘route’ van de reactie.
ΔG zegt niets over hoe snel de reactie verloopt, maar of het proces kan verlopen.
Bij een reactie worden verbindingen verbroken. Een proces kan ook een fysisch proces zijn.
Voorbeeld: De overgang van vloeistof naar gas.
[ C ]∗[ D]
ΔG = ΔG0 + RT ln waarbij de reactie A + B C + D is.
[ A ]∗[ B]
R (gasconstante) = 8,314 J K-1 mol-1
ΔG0 Gibbs vrije energie onder standaardomstandigheden voor deze reactie, hierbij geldt:
Concentratie van alle reactanten = 1M
Temperatuur = 298 K
Standaard druk = 1 atmosfeer
ΔG0' Gibbs vrije energie onder standaardomstandigheden (die hierboven staan) en waarbij ook
nog geldt pH = 7,0.
2
,Het kan handig zijn om het natuurlijk logaritme om te schrijven naar 10log:
[ C ]∗[ D]
ΔG = ΔG0 + RT 2,3 10log waarbij de reactie A + B C + D is.
[ A ]∗[ B]
Als de reactie in evenwicht is, geldt: ΔG = 0. Hieruit volgt:
[ C ]∗[ D]
ΔG0 = - RT 2,3 10log als de concentratie van A, B, C en D gemeten worden, kan vervolgens
[ A ]∗[ B]
ΔG0 bepaald worden.
Om een reactie die niet spontaan verloopt (positieve ΔG) op gang te brengen, kan de reactie
gekoppeld worden aan een andere reactie met een sterk negatieve ΔG.
Eiwitstructuur
Eiwitten streven naar een zo laag mogelijk Gibbs vrije energie, de situatie die energetisch het meest
gunstig is. De conformatie die aangenomen wordt, wordt een natieve structuur genoemd. Hydrofobe
zijketens clusteren samen naar de binnenkant van het eiwit, geladen en hydrofiele ketens steken
naar buiten.
Het vouwen van een eiwit zorgt ervoor dat de entropie van de omgeving toeneemt. Bovendien
worden er zoutbruggen (ionbindingen) gevormd en dat levert een negatieve verandering in
enthalpie op.
ΔG = ΔH – TΔS is dus negatief voor de transitie van een ongevouwen eiwit naar een gevouwen eiwit
in een waterige oplossing.
Voor de driedimensionale structuur van een eiwit zijn de primaire structuur, secundaire structuur,
tertiaire structuur en in sommige gevallen de quaternaire structuur van belang:
Primaire structuur Wordt bepaald door de aminozuurvolgorde.
Secundaire structuur Wordt bepaald door de waterstofbruggen tussen NH-groepen en
OH-groepen van de aminozuren.
Tertiaire structuur Wordt bepaald door non-covalente integraties tussen de zijketens van
de aminozuren en door zwavelbruggen (covalente interactie) tussen cysteïnes.
Quaternaire structuur Wordt bepaald door interacties van verschillende peptideketens.
De peptidebinding tussen aminozuren is stijf en vlak en is dus niet vrij draaibaar, dit komt door
resonantie. Bijna alle peptidebindingen binnen een eiwitten zijn trans. Daarnaast bestaan eiwitten
enkel uit L-aminozuren.
Secundaire structuur
Er zijn twee vormen van secundaire structuren:
α-helix:
Touwachtige structuur met een sterk gekronkelde backbone.
Waterstofbruggen tussen NH-groepen en OH-groepen op dezelfde streng.
Per winding 3,6 residuen, 1,5 Å tussen aminozuren (zeer compact), rechtsdraaiend.
Zijketens steken naar buiten.
β-sheet:
Uitgerekte structuur, 3,5 Å tussen aminozuren.
Bestaat uit twee of meer polypeptideketens.
Zijketens van aangrenzende aminozuren zijn tegengesteld gericht.
3
, Antiparallel of parallel
Tertiaire structuur
Eiwitten zijn vaak amfipatisch, waarbij de binnenkant apolair (hydrofoob) is en de buitenkant polair
(hydrofiel). 3D structuren worden bepaald door de aminozuurvolgorde en gevormd door een
toename van entropie van het systeem (eiwit/water) en van non-covalente (vanderwaalskrachten,
zoutbruggen, H-bruggen) en soms covalente (S-S brug) interacties.
Belangrijke punten
Hoofdwetten thermodynamica
Entropie/wanorde
Hoe weet je bij welke verhouding reactanten en producten een reactie in evenwicht is?
Hoe kunnen zeer geordende biologische processen bestaan zonder de Tweede Hoofdwet te
overtreden?
Waarom vouwt een eiwit in een oplossing vanzelf in de natieve structuur?
Katalyse
Leven is organisatie, in feite vechten tegen de tweede hoofdwet van thermodynamica (chaos).
Enzymen zorgen voor organisatie. De energie van het systeem neemt toe, maar van de omgeving
blijft gelijk.
Enzymen
Eigenschappen enzymen:
Enzymen hebben een enorm katalytisch vermogen.
Enzymen versnellen een chemische reactie naar het evenwicht.
Evenwicht wordt bepaald door de wetten van thermodynamica.
Enzymkinetiek wordt bepaald door Vmax en KM
Enzymen zijn de schakelaars van reacties in cellen.
Bijna alle medicijnen zijn remmers van enzymen.
Waar het evenwicht ligt wordt bepaald door de wetten van de thermodynamica. Hier verandert een
enzym niets aan. Een enzym versnelt de omzetting van een substraat in een product. Daarnaast zijn
enzymen zeer specifiek, ze kunnen voor een specifiek product zorgen. Enzymen zorgen ook voor de
juiste volgorde van reacties.
Er zijn drie effecten die enzymen kunnen bewerkstelligen:
Twee reactanten bij elkaar brengen.
Lading van een reactant veranderen.
Conformatie van een reactant veranderen.
4
, Figuur 1 Weergave van de effecten die enzymen kunnen bewerkstelligen.
Er zijn twee soorten
actieve bindingsplaatsen van een enzym:
Sleutel-slot Het substraat past perfect in de actieve site.
Induced fit De actieve site vormt zich naar het substraat.
Figuur 2 Weergave van de twee soorten actieve bindingsplaatsen van enzymen.
Enzymen werken (bijna) nooit alleen. Ze maken gebruik van co-factoren:
Anorganisch (bijvoorbeeld metaalion)
Organisch (co-enzym/prostetische groep)
Holo-enzym = een cofactor + apo-enzym (zonder co-factor).
Co-factoren kunnen in tegenstelling tot enzymen wel veranderd zijn na een katalytische reactie.
Organische co-factoren:
Co-enzym Niet-eiwitmolecuul, vaak complex en betrokken bij de binding van substraat of
bij de katalyse. Een co-factor neemt deel aan de reactie.
Vitaminen Essentiële bouwstenen van de vaak complexe co-enzymen. Sommigen zijn
direct een co-enzym.
Prostetische groep Zeer vast gebonden co-factor, een voorbeeld hiervan is heem.
Enzymen werken twee kanten op. De snelheid wordt bepaald door de activeringsenergie. Enzymen
zorgen ervoor dat de activeringsenergie verlaagd wordt.
S (substraat) X‡ (transition state) P (product)
De binding van een enzym aan een substraat met een aantal zwakke interacties verlaagt de Gibbs
vrije energie van het enzym. De vrijgekomen energie wordt gebruikt om de ΔG ‡ (activeringsenergie)
te verlagen. Specifiekere substraten hebben een sterkere binding en zorgen voor een grotere
verlaging van de Gibbs vrije energie van het enzym. De interacties van substraat met enzym zijn
optimaal als het substraat zich in overgangstoestand bevindt Stabilisatie van overgangstoestand.
5
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur xnicolevdz. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €5,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
