Resume
Samenvatting de cel en eiwitten
- Cours
- Établissement
Samenvatting de cel en eiwitten
[Montrer plus]
Vendeur
S'abonner
Sali2001
Aperçu du contenu
De cel en eiwittenWeek 1 - eiwitstructuur en modificaties (H4 + document 1)
• Eiwitstructuur
• Post-translationele modificaties (PTM)
• Phosphorylation
• Acetylation
• Methylation
• Myristoylation
• Ubiquitination / Sumoylation
• Aminozuren van een eiwit worden
tijdens de translatie door ribosomen
aan elkaar gekoppeld, middels een
peptide binding.
• Eiwitten zijn ketens van aminozuren;
peptide bindingen.
• Polypeptide keten vormt flexibele
structuur, die vrij om zijn as kan
bewegen.
• De zijgroepen van de aminozuren
steken naar buiten.
• De polypeptide keten zal verder
vouwen in een alpha-helix of een beta-
sheet (dit zijn typische structuren van
eiwitten).
• De alpha-helixen en beta-sheets
worden gevormd door interactie van de backbone van het eiwit. Waarbij het C=O samen met het
amine-groep van de backbone (het eiwit) interactie aangaat.
• In de alpha-helix steken de restgroepen van de aminozuren naar buiten.
• Bij een beta-sheet steken de restgroepen van de aminozuren om en om naar boven en naar
beneden. Zo ontstaat er als het ware een blad met twee kanten aminozuren die naar buiten
steken.
1
,• Elk eiwit vouwt verder in zijn eigen driedimensionale
structuur, dit vindt plaats door middel van interactie
tussen zijgroepen van de aminozuren. Er zijn drie typen
interacties tussen aminozuren mogelijk:
• Ionische binding; waarbij er tussen plus en min geladen
aminozuren interactie optreedt.
• Waterstof binding; die wat zwakker is en waarbij veel
interacties samen een sterkere binding vormen.
• Van der Waals interacties; dat is meer hydrofoob
interactie, die meestal in de kern van het eiwit een rol
speelt.
• Uiteindelijk zal elk eiwit als een keten alfa-helixen en beta-sheets bepaalde driedimensionale
structuur vouwen, die karakteristiek is voor het eiwit en zorgt voor de functie en de rol van het
eiwit zodat die zijn functie kan uitoefenen in de cel.
• De keten van alpha helices en beta-sheets zorgen voor de vouwing
• De structuur/ vouwing komt voort uit de primaire sequentie van de aminozuren
• Elk eiwit vouwt in zijn eigen structuur met eigen functie.
• Disulfide bindingen stabiliseren de vouwing van een eiwit.
• Een belangrijke rol bij de vorming van driedimensionale
structuren zijn Cysteïne.
• Cysteïne zijn aminozuren die een SH-groep hebben en die SH-
groep kan geoxideerd worden waarbij twee Cysteïne samen een
covalente binding kunnen vormen met elkaar.
• Die covalente binding zorgt voor stabiliteit van het eiwit, waarbij
losse polypeptide keten of dezelfde polypeptide keten onderling
een covalente interactie heeft, waarbij de vouwing gefixeerd
wordt.
• Een voorbeeld daarvan is bijvoorbeeld bij antilichamen, waarbij er
om die rode streepjes (in de afbeelding) interacties plaats vinden met
behulp van Cysteïne bindingen (zwavelbruggen).
• Zwavelbruggen (disulfide bindingen) helpen eiwitten te vouwen en te
stabiliseren in ER en Golgi.
• Zwavelbruggen vinden niet zomaar plaats, het milieu moet daarvoor
geschikt zijn. In het cytosol en in de nucleus geldt een reducerend milieu. De zwavelbruggen
ontstaan niet en er zullen vrije SH-groepen zijn van de Cysteïne.
• In het ER, Golgi, etc. heerst een oxiderend milieu. En daarin worden de zwavelbruggen gevormd.
In deze afbeelding van de cel zie je dat in het rode deel (dus in het Golgi, in het lysosoom, maar
ook de buitenkant van de cel (extracellulair)) een oxiderend milieu geldt. En in het cytoplasma
(het grijze deel van de afbeelding) geldt juist een reducerend milieu.
2
,Chemische klasse aminozuren - wordt bepaald door zijgroep (Backbone is bij ieder aminozuur
hetzelfde)
• H: Hydrofoob (non-polair)
• P: Polair (ongeladen, hydrofiel)
• -: Negatief geladen
• +: Positief geladen
3
, • Post-translationele modificaties (PTM)
• Phosphorylation
• Acetylation
• Methylation
• Myristoylation
• Ubiquitination / Sumoylation
1.) Phosphorylation
Bij fosforylatie wordt er een fosfaat-groep aan een aminozuur geplakt. De enige drie aminozuren
die dat kunnen ontvangen zijn aminozuren die een OH-groep bevatten, dus Serine (S), Threonine
(T) en Tyrosine (Y). Elke van deze aminozuren heeft een OH-groep en kan dus een fosfaat-groep
ontvangen. Dat gebeurd door protein kinase. Protein kinase gebruikt ATP om de laatste fosfaat-
groep aan een OH-groep van de zijketen van een aminozuur te plakken. ATP is dus de leverancier
van de fosfaat-groep en levert ook gelijk de energie op die nodig is om de reactie mogelijk te
maken.
De mooie kant van fosforylering is dat het chemisch karakter van de zijgroep van een aminozuur die
een OH-groep bevat (Serine (S), Threonine (T) en Tyrosine (Y)) veranderd. De OH-groep veranderd
in een groep waarbij er een sterk negatieve lading aan geplakt is, wat hij van te voren niet had. Op
deze manier worden heel veel eiwitten aan en uitgeschakeld en wordt de activiteit van eiwitten
gereguleerd. Het reguleren van het aan- en uitzetten van eiwitten is reversibel (het kan terug gezet
worden). Het aanzetten van de fosfaat-groep wordt gedaan door protein kinase en het eraf halen
van een fosfaat-groep gebeurd door een specifiek eiwit bij protein phosphatase. Zodat er weer een
OH-groep ontstaan en een vrij fosfaat.
Er bestaan veel verschillende soorten kinasen en phosphatasen. Een kinase fosforyleert specifieke
eiwitten op een specifieke plek en kunnen op deze manier eiwitten aan- en uitschakelen voor hun
activiteit. Dit geldt ook voor phosphatasen.
4
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur Sali2001. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €4,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
Peut-on faire confiance à Stuvia ?
4.6 étoiles sur Google & Trustpilot (+1000 avis)
79202 résumés ont été vendus ces 30 derniers jours
Fondée en 2010, la référence pour acheter des résumés depuis déjà 14 ans