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Samenvatting Biochemie - H4 - Proteïnen

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Biochemie - samenvatting van hoofdstuk 4: Proteïnen

Aperçu 2 sur 8  pages

  • 12 octobre 2022
  • 8
  • 2021/2022
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carolinelaevaert
Proteïnen – hoe dit instuderen?


1. Enkele vragen aangaande de leerstof

1) De verschillende functies van eiwitten kunnen weergeven.
 Bouwstenen v cellen
 Biokatalysatoren
 Transportmiddel
 Antistoffen (afweer)

2) Eiwitten kunnen indelen in plantaardige en dierlijke eiwitten.
- Plantaardige eiwitten (peulvruchten, granen, soja)
- Dierlijke eiwitten (vlees, melk, vis, eieren)

3) Weten dat eiwitten opgebouwd zijn uit een aaneenschakeling van aminozuren
Eiwitten  aaneenschakeling v aminozuren

4) Weten hoe het komt dat aminozuren verschillend zijn.
Restgroep bepalend voor aminozuur
Afh. vd restgroep (radicaal) bestaan er 20 verschillende AZ
 zowel plantaardige als dierlijke eiwitten




5) Het verschil kennen tussen de opbouw van menselijke insuline en het verteringsenzym amylase.
Vorming v polypeptiden  voorbeelden
Insuline:
51 AZ
2 ketens
S-bruggen ter hoogte v cystine

Amylase:
Bestaat uit polypeptideketen v 100-en AZ

6) Kunnen weergeven welke factoren de soort van polypeptideketen beïnvloeden.
Soort v polypeptideketen afh van:
- molecuulmassa = aantal aminozuren
- procentuele verhouding vd aanwezige aminozuren
- volgorde vd aanwezige aminozuren


1

, 7) De vier ruimtelijke structuren van een eiwit kunnen weergeven.
- Primaire structuur
- Secundaire structuur
- Tertiaire structuur
- Quaternaire structuur

8) Een voorstelling kunnen geven van een primair eiwit.
Structuur: keten v AZ  door peptidebindingen met elkaar verbonden vglb. met kralensnoer




9) De drie verschillende secundaire structuren kunnen weergeven + verschilpunten + voorbeelden.
α-helix:
- Vezelachtig
- H-bruggen tss O en N v verschillende aminozuren
- Spiraalvormig
- Uitrekbaar (breken van H-bruggen)

Voorbeelden:
Keratine (haar)

β-vouwbladstructuur: (β-vouwblad)
- Stevig en flexibel
- H-bruggen
- Vouwbladstructuur
- Niet uitrekbaar

Voorbeelden:
zijde, bloedstollingseiwit, spinrag

collageenhelix:
- Veel H-bruggen, heel sterk!
- Bestaat uit 3 polypetideketens:
allen links spiraalvormig gedraaid
+ alle drie samen rechts spiraalvormig gedraaid
- Aanwezig in collageen (fibrillair eiwit)
- In huid, pezen, bot ….


10) Kunnen omschrijven waarvan de stabiliteit van een tertiaire eiwitstructuur afhankelijk is.
Indien 2 cystine-eenheden aanwezig:
 vormig van S-brug! (lusvorming)

Samenstelling v restgroepen v AZ:
- Hydrofobe groepen: = in binnenste vd bolvorm (zo ver mogelijk van water)
- Polaire groepen: = vorming v H-bruggen


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