Garantie de satisfaction à 100% Disponible immédiatement après paiement En ligne et en PDF Tu n'es attaché à rien
Recherché précédemment par vous
Samenvatting van alle oude en mogelijke examenvragen en uitwerking van alle oefensessies van het volledige vak metabolisme (behaald resultaat 16/20)€7,48
Ajouter au panier
Samenvatting van alle oude en mogelijke examenvragen en uitwerking van alle oefensessies van het volledige vak metabolisme (behaald resultaat 16/20): Dit bevat een uitgebreide samenvatting van metabolisme gegeven door professor Wullaert. De samenvatting bevat al de oude examenvragen (beginnende met...
De structuur van ATP synthase
Het is een multimeer en werkt als een protonentransporter
Het heeft een transmembranair gedeelte dat een stuk in de matrix zit. Alles wat
aan de matrix kant zit, is verankerd met het membraan.
Het F1 complex
De 3 en sub eenheden vormen een hexagonale ring en zit rond de
gamma staaf.
en zijn homoloog en behoren tot de NMP kinasen. Het zijn 6
parallelle sheets en 6 helices die verbonden zijn door loops.
Alleen de ketens zijn katalytisch actief. Ze komen voor in 3
configuraties; O, L en T met ieder een verschillende bindingssterkte voor
de nucleotide
De gamma keten is drietallig asymmetrisch en verbonden met het C 12
complex en draait in de holte gevormd door de 3 en sub eenheden.
Het F0 complex
De C12 vormt een cilindervormige structuur, en bestaat uit 2 helices. C12
zit in het membraan en is verbonden met de steel.
De a subunit bindt ten opzichte van C12 en heeft 2 half kanalen die niet
gelinkt zijn aan elkaar.
De rotor: De C-ring en steel, deze gaan draaien
De stator: De A, B, en units draaien niet.
De verschillende configuraties
De O configuratie
Het komt voor in een open vorm, dan stelt het nucleotide vrij. In een gesloten
vorm bindt het zwak ADP en Pi zwak.
De L configuratie
Deze heeft een hoge affiniteit voor ADP en P i en gaat deze zeer goed
vasthouden. Deze conformatie is niet katalytisch actief dus doet niet aan ATP
synthase.
De T configuratie
Deze configuratie is katalytisch actief en gaat ATP niet loslaten door de te sterke
binding. De units zijn de katalytische actieve sub eenheden. Hier binden de
nucleotide en gebeurt de synthese van ATP.
, Als gamma gaat draaien komen de interactie oppervlaktes niet meer overeen. Hierdoor
worden de sub eenheden geforceerd om van configuratie te veranderen.
De T configuratie verandert naar de O configuratie waardoor ATP gaat vrijkomen
De O configuratie verandert naar de L configuratie waardoor ADP en P i goed
kunnen binden.
De L configuratie verandert naar de T configuratie waardoor het katalytisch
actief wordt en ATP gevormd kan worden.
De subeenheden draaien zelf niet mee
De werking van ATP synthase
De draaien van de rotor heeft te maken met de protonen die teruggaan. Er spelen bij de
draaien 2 onderdelen een rol;
De C-ring die 12 C-sub eenheden bevat en de ringstructuur vormt
Het bestaat uit bestaat uit 2 helices en in het midden zit een aspartaat die
cruciaal is. Aspartaat is een zuur aminozuur en heeft een carboxylgroep in de
zijketen. Als het gedeprotoneerd is, is aspartaat negatief geladen. Wanneer we
het protoneren dan is de lading weg.
De a-sub eenheid die transmembranair zit en 2 half kanalen heeft.
1 half kanaal is open naar de intramembranaire ruimte en eentje is open naar de
matrixruimte. De kanalen zijn niet gekoppeld aan elkaar.
De C sub eenheden kunnen met volgende biomoleculen interageren;
a. Interactie met het membraan = eiwit fosfolipide interactie
Deze interactie wordt gestabiliseerd door hydrofobe interacties. Ook moet
aspartaat geprotoneerd zijn. Als het gedeprotoneerd is zal het negatief
geladen zijn waardoor we geen hydrofobe interactie kunnen aangaan.
b. Interactie met subunit a = eiwit-eiwit interactie
We kunnen hydrofobe interacties, H-bruggen en elektrostatische interacties
hebben bij de eiwit-eiwit interactie.
Ter hoogte van aspartaat in de C-subunit zit ongeveer op dezelfde hoogte in
de a-subunit een positief geladen aminozuur. Het aspartaat moet dus
gedeprotoneerd zijn om een elektrostatische interactie aan te gaan met het
positief geladen aminozuur van de a subunit.
2
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur lemmeslodders. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €7,48. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
