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Samenvatting Leerdoelen les 4 Cellulaire Biochemie 1e leerjaar Life Sciences; Enzymkinetiek
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De uitgewerkte leerdoelen van Les 4 Cellulaire Biochemie 1e leerjaar Life Sciences
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Les 4: EnzymkinetiekHet Michaelis-Menten model van enzymkinetiek kunnen beschrijven.
Het Michaelis Menten model is erop gebaseerd dat de reactiesnelheid niet lineair toeneemt, maar
hyperbolisch wordt. Dat wil zeggen dat het start met een lineaire lijn, waarna tijd verstrekt deze
meer begint af te zakken.
Niet alle enzymen werken volgens het Michaelis-Menten enzymkinetiek.
Voorwaarde voor Michaelis-Menten enzymkinetiek:
• [S] > [E] (enzym is volledig verzadigd)
o [S] = concentratie substraat
o [E] = concentratie enzym
o Dit zorgt dat het enzymcomplex zich makkelijker kan vormen
K1
• (de reactie waarbij het enzym het substraat bindt) gebeurt sneller dan omzetting van
K2
substraat naar het product.
• K4 is verwaarloosbaar, omdat we niet geïnteresseerd zijn in de terug reactie.
De beginsnelheid is afhankelijk van…
• [S]
o Hoe lager [S], hoe lager de beginsnelheid
• Hoeveelheid ES
• Kcat
o Reactieconstante ofwel de katalytische snelheid van een
enzym
o Hoeveel moleculen substraat elk enzym per tijdseenheid
omzet (turnover number)
De maximale snelheid kan gemeten worden als alle enzymen verzadigd
zijn (substraat aan enzym gebonden).
[ET] = totale populatie enzymen die bezet zijn met substraat.
Michaelis-Menten formule met bijbehorende grafiek
V max [ S ]
V 0=
K m +[ S ]
• Vmax: maximale snelheid
• Km: hoe makkelijk het enzym een substraatcomplex kan vormen
K2
o Km=
K1
Km = groot
Het enzym heeft moeite om zijn substraat te binden. Het heeft dus
weinig ES
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