Bevat: | H18: Eiwitten | Van polypeptideketen tot werkzaam eiwit: afwerking polypeptideketen, bewerken van golgi-systeem, ruimtelijke structuur, vormen en denaturatie van eiwitten | Functies van eiwitten: eiwitten en de ziekte van Alzheimer, motoreiwitten, eiwitten zijn onmisbaar | Enzymwerking: en...
Hoofdstuk 18: Eiwitten
§18.1: Van Polypeptideketen tot een Werkzaam Eiwit
Afwerking polypeptideketen
Elke cel kan duizenden andere eiwitten maken.
De eiwitten krijgen een adreslabel om ze naar de juiste plek te sturen → grondplasma, buiten de cel.
Proces van eiwit:
Code ligt in DNA → transcriptie → mRNA gaat naar ribosoom in grondplasma → translatie → einde.
De polypeptideketen die wordt gemaakt tijdens translatie is zo’n adreslabel – het bindt aan een
signaalherkenningsmolecuul (SHM) uit grondplasma → translatie stopt tijdelijk (Binas 71J) → SHM
bindt aan een SHM-receptor → het ribosoom koppelt aan ribosoomreceptor → komt boven de
eiwitpoort van het ER (endoplasmatisch reticulum) → eiwitpoort opent.
GTP (energierijk-molecuul) hecht aan de SHM-receptor → GTP splitst in GDP en Pi → SHM komt los
van de receptor → een enzym verwijdert d SHM van de polypeptideketen → Translatie gaat nu weer
verder → als stopcodon is bereikt, dan bindt een ontkoppelingseiwit aan het mRNA → koppelt de
polypeptideketen van het ribosoom los → ribosoomreceptor laat ribosoom los → valt in 2 delen
uiteen → eiwitpoort sluit.
In het ER krijgt de polypeptideketen zijn ruimtelijke eiwitstructuur en toevoegingen.
Bewerken van Golgi-systeem
In Golgi-systeem krijgt eiwit definitieve eiwitvorm. Daarna verpakt het systeem ze in blaasjes →
blaasjes kunnen dmv exocytose (cel geeft stoffen af aan omgeving) hun inhoud (de eiwitten) buiten
de cel afgeven; óf de eiwitten kunnen worden de enzymen van het lysosoom (Binas 79C en D) óf
gaan deel uitmaken van het celmembraan.
Ruimtelijke structuur
De ruimtelijke structuur van eiwitten is bolvormig (Binas 90C) of vezelachtig.
Een plaque is een opeenhoping van eiwitten plaques tussen de hersenencellen en is een van de
kenmerken van de ziekte van Alzheimer, tangles zijn opgehoopte eiwitten in de hersencellen zelf.
De primaire structuur = de volgorde van de verschillende aminozuren in de keten (Binas 67K4).
Polypeptiden zijn in bepaalde vormen gevouwen. Het kan een:
• α-helix zijn → spiraalvormig (Binas 67H2).
• β-plaat → een heen-en-weer gevouwen lange keten (Binas 67H2).
Deze twee vormen geven polypeptiden hun secundaire structuur.
De tertiaire structuur wordt gevormd door de driedimensionale structuur van een eiwit.
Soms zijn eiwitten samengesteld uit meerdere polypeptideketens → alle polypeptiden vormen
samen één eiwit, de quaternaire structuur.
13
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur ValentijnVatSamen. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €2,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.
