IV. Enzymen
1. Enzymatische katalyse
1. Specificiteit: Het herkennen van substraten
Moleculen kunnen elkaar herkennen door middel van zeer kleine en zwakke reacties.
Wij hebben geen cellulase waardoor we cellulose niet kunnen
afbreken.
Eiwit heeft een soort gleuf, hier zitten aminozuren die meedoen aan de interactie met het
substraat.
Lock & Key: Het enzym verandert niet bij de reactie met het binden van het substraat.
Induced fit: Het enzym maakt een structurele verandering bij het binden van het substraat.
Conformational selection: Induced fit, maar kan ook zo veranderen waardoor er helemaal
geen substraat in kan.
Actieve centrum:
Bindingsplek(blauw) en het
katalytische centrum (rood).
De aminozuren die meedoen bij het katalytisch proces. De bindingen
zijn waterstof bruggen, ionen bruggen, hydrofoob effect. De grijze
lijn stelt het primaire structuur van het eiwit voor. De stippellijn
betekent dat er meer eiwit.
Deze aminozuren, die niet naaste elkaar zitten en andere
aminozuren ertussen hebben, zijn ook wel bekend als een motief.
Het beste voorbeeld voor een motief is het actieve centrum van een
enzym.
Door alle reacties die het substraat aangaat, gaat de affiniteit omhoog. Het substraat zit niet
vast. Het kan ook 10x binden totdat er een reactie optreedt. Het is een dynamisch
evenwicht, gaat erin en laat ook weer los.
, Een motief doet dus mee aan een katalyse, hierdoor moet het enzym altijd hetzelfde
aminozuren hebben. Dit komt omdat het dezelfde reactie moet
katalyseren, wat alleen met die aminozuren kan plaatsvinden.
Bij het verkeerd vouwen van een enzym, kan er geen binding
plaatsvinden met het substraat. De eiwitten moeten precies op
de goede plek zitten voor een binding.
2. Activerings Energie
∆𝐺° = -2872 KJ/mol (erg negatief), negatief is spontaan proces.
De free energy changes of activation -> activeringsenergie zorgt ervoor
dat er een reactie plaatsvindt door de energie die vrijkomt bij het breken van de bindingen
bij de beginstoffen.
Als de ∆𝐺 positief is dan moet er energie toegevoegd worden, bij negatief komt er energie
vrij.
De snelheid is afhankelijk van de snelheidsconstante en de
concentraties van de reactiepartners. De snelheidsconstante is
afhankelijk van een negatieve ∆G exponent.
∆𝐺 = +2656 − 3454 = −798 𝑘𝐽/𝑚𝑜𝑙 -> energie komt vrij, spontane reactie.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur berbelvanhienen. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €2,99. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.