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Samenvatting Biochemie Van Lint (E04C1C)

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Samenvatting met alle te kennen leerstof van biochemie (inclusief achtergrondinformatie)

Aperçu 4 sur 144  pages

  • 26 janvier 2022
  • 144
  • 2018/2019
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Par: mettepeeters • 2 année de cela

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tinakosari
Biochemie/moleculaire biologie VAN LINT


1. Biomoleculen

‘Persoonlijkheid’ van biomoleculen wordt bepaald door hun functionele groepen.
De eigenschappen zijn vervat in alle organische elementen die men aantreft.


3D-structuur is minstens even belangrijk als de organische elementen

➔ Van belang voor de interacties (bv. met eiwitten; zie AcetylcoA)


Vb. 1 belang 3D-structuur:

R-thalidomide S-thalidomide




Organisch en chemisch identiek maar op biochemisch vlak helemaal niet:
S-thalidomide veroorzaakt geboorteafwijking

➔ Werd gegeven tegen ochtendmisselijkheid
➔ Bindt met heel andere eiwitten dan degene die nodig zijn
➔ Gevolg: verstoort ontwikkeling

R-thalidomide: harmless



Vb. 2 belang 3D-structuur:
R-Carvone: smaak van pepermunt
S-Carvone: smaak van karwij

Conclusie: 3D-structuur important as hell!




1

,1.1. Aminozuren
Posities in het AZ aangeven met Griekse letters of nummers.

Zijketen hangt aan de C met de carboxylgroep

 α-C (COOH)
 ε-C (NH3)




AZ komen voor in een D- of L-vorm (bij ‘dieren’ enkel L-aminozuren).
D-AZ vaak gebruikt door bacteriën voor speciale eiwitten (zie later).




Tabel: Groepen, afkortingen + pKR kennen.




2

, Apolaire, alifatische zijketens: Polaire ongeladen zijketens:




Alifaten: geen organische interacties + hydrofoob


Positieve geladen zijketens: Negatieve geladen zijketens:




Aromatische zijketens:




3

, 1) Glycine: Apolaire, alifatische zijketens

• Geen zijketen (H-atoom)
• Maar 3 verschillende substituenten
 Geen assymetrisch C
• Assymetrisch AZ
• Grotere conformationele flexibiliteit:
 Rond peptidebinding geen rotatie mogelijk
 Bindingen op α-C: wel rotatie mogelijk
 Rotatie met H-atoom veel gemakkelijker want kleiner dus weinig kans op botsingen met
andere atomen
 Glycine vormt vaak scharnieren (voor het vormen van eiwitten)
 Belangrijk voor functie van eiwit



2) Leucine, isoleucine, alanine, valine, methionine:
Apolaire, alifatische zijketens

• Inert en alifatisch
• Apolair en hydrofoob grote stabiliteit, geven
structuur aan eiwit
• Geen functionele groepen
• Zijketens clustreren samen

OPM: isoleucine
o Extra asymmetrisch centrum

OPM: methionine
o Thioether


OPM: alanine
Kleinste zijketen (CH3)
➔ Belangrijk voor in vitro mutagenesis / site directed mutagenesis

Welk AZ van eiwit X is belangrijk voor de functie van eiwit X? SDM gebruiken

Ideaal:
Zijketen afknippen zodat het niet meer kan bijdragen tot de functie van het eiwit
(Kan niet)

Equivalent:
In genetische code van eiwit: codon dat voor die functie codeert veranderen door
codon dat codeert voor een ander AZ (hier alanine)
➔ Grote keten wordt vervangen door kleine (CH3)

Indien proteïne nog steeds werking verricht: foute hypothese!



4

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