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Samenvatting Complete Voedingskundige Analyse Eiwitten

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Voedingskundige analyse van Eiwitten - Functie/ structuur - Verwerking ervan in het lichaam (vertering, absorptie, transport, metabolisme, opslag, uitscheiding) - Wisselwerking met andere voedingsstoffen - GB/ ADH/ AI - Factoren van invloed op de behoefte - Wat zijn de gevolgen bij een tekort...

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  • 9 janvier 2022
  • 5
  • 2021/2022
  • Resume
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Uitwerking voedingskundige analyse
Literatuurbron
Vraag: In welke bron kun je het antwoord vinden? Nutriënt: EIWITTEN
Wat is de functie, waar is het voor? UN Eiwitten zijn ketens van aminozuren. De specifieke
Wat is de chemische structuur?
eigenschappen hangen af van het soort aminozuren en hun
volgorde.
Functie van eiwit:
- Transport van stoffen - Energielevering
- Groei/onderhoud/herstel weefsels
- Hormoonfuncties - Vochtbalans
- Antistofwerking - Structuur
- Enzymwerking (opbouwen= anabool, en afbreken =
katabool, van substanties)

Bestaat uit een Centraal koolstofatoom (C), aminogroep (NH2),
zuurgroep (COOH), waterstofatoom (H) en een unieke zijketen
(R).
De zijketen/restgroep onderscheidt aminozuren van elkaar.
1. Primaire structuur: rechte keten
2. Secundaire structuur: Spiraalvormig
3. Tertiaire structuur: ‘’handdoekknot’’
4. Quaternaire structuur: ‘’meer knotten bij elkaar’’

2 soorten aminozuren:
1. Essentieel aminozuur (9) kan het lichaam niet zelf
maken, maar moet uit voeding gehaald worden.
2. Niet-essentieel aminozuur: kan het lichaam uit andere
aminozuren maken (transaminering)

1 gram eiwit levert 4kcal energie
Hoe wordt deze stof in het lichaam verwerkt? UN 1. Vertering start in de mond  kauwen +
 Vertering
 Absorptie
speekselamylase
 Transport 2. Slokdarm

,  Metabolisme 3. Maag
 Opslag
 Uitscheiding
- Maagzuur (HCL) wordt uitgescheiden
- Pepsinogeen wordt uitgescheiden
- HCL maakt pepsinogeen actief tot pepsine
- Eiwit + pepsine* & HCI = kleinere polypeptides
*Pepsine hydrolyseert aminobindingen
- Gastrine stimuleert het maken van HCL
4. Duodenum
- Pancreas scheidt enzymen uit (trypsinogeen,
chymotrypsinogeen & procarboxypeptidase)
- Enterokinase (enzym van de dunne darmwand) zet:
 Trypsinogeen (inactief) om in trypsine (actief)
- Trypsine (enzym dat peptidebindingen hydrolyseert)
zet:
 Chymotrypsinogeen (inactief) om in Chymotrypsine
(actief) (enzym dat di- en tripeptiden vormt van
polypeptiden)
 Procarboxypeptidase (inactief) om in Carboxypeptidase
(actief) (enzym dat carboxyleinden (COOH) afknipt van
polypeptiden)
5. Dunne darm:
- Tripeptidase (pancreas) knipt tripeptide in dipeptide
- Dipeptidase (pancreas) knipt dipeptide tot aminozuur
- Aminozuren worden geabsorbeerd in darmcellen om
gebruikt te worden als energie/ verbindingen te maken
- Anders:
6. Aminozuren komen via diffusie terecht in de bloedbaan
7. Via haarvaatjes naar de lever
8. Lever maakt van aminozuren nieuwe eiwitten =
eiwitsynthese
9. DNA --------- RNA (kopie= transcriptie)  kopie naar
ribosomen in het cytoplasma, waar het RNA wordt
uitgelezen  eiwit kan gemaakt worden (translatie)

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