20.1 Van polypeptideketen tot werkzame eiwitten
Wat zijn eiwitten?
Eiwitten spelen in alle cellen een rol. Voorbeelden zijn hormonen, spiervezels en
enzymen. Essentiele aminozuren kan ons lichaam niet zelf aanmaken dus die moeten
we via ons voedsel binnenkrijgen.
Afwerking polypeptideketen
Ziekte van Alzheimer -> eiwitprobleem dat niet eenvoudig is op te lossen. Eiwitten
hebben allemaal een code die aangeeft waar ze heen moeten in je lichaam. Deze
codes liggen in je DNA.
Na transcriptie gaat het mRNA van de kern naar een ribosoom in het grondplasma.
Daar begint de translatie (binas 71J)
Na de translatie gaat het volgende proces verder:
1. Het eerst gevormde stukje polypeptide is een signaalpeptide. Dit is een soort
adreslabel om het eiwit op de juiste plaats te krijgen.
2. De signaalpeptide bindt aan een signaalherkenningsmolecuul (SHM).
3. Door deze binding stopt de translatie tijdelijk.
4. Het SHM hecht aan een SHM receptoreiwit op het ER.
5. Het ribosoom koppelt aan een ribosoomreceptor van het ER.
6. GTP (vergelijkbaar met ATP) hecht aan de SHM-receptor. Hierdoor opent het erbij
behorende eiwitpoortje en de polypeptideketen komt in het ER.
7. Het GTP wordt gesplitst in GDP en Pi en hierdoor komt het SHM weer los van zijn
receptor.
8. De translatie gaat verder en het eiwitketen komt al groeiend het ER binnen.
9. Zodra er een stopcodon is koppelt de polypeptide keten los van het ribosoom. De
ribosoomreceptor laat het ribosoom ook los(valt in twee delen uiteen) en de
eiwitpoort sluit.
Bewerking in het Golgi-systeem
(binas 79D)
In het gladde ER begint de om-
zetting naar een eiwit.
Via transportblaasjes gaat het
eiwit naar het Golgi-systeem.
Hier wordt het eiwit afgewerkt.
Dat levert drie mogelijkheden:
o Een transportblaasje
brengt via exocytose (stoffen afscheiden) het product de cel uit.
o Eiwitten gaan deel uitmaken van het celmembraan
o Er ontstaan lysosomen (enzymen). Die zijn voor gebruik binnen de cel.
, Ruimtelijke structuur
Zo zijn ze bolvormig, vezelachtig of draadvormig.
In BINAS 67 zijn structuurformules van aminozuren en
eiwitten weergeven.
Primaire structuur:
o In 67K is de structuur van Insuline weergeven. Het hormoon bestaat uit 51
aminozuren zoals te zien is. Het type aminozuur en hun volgorde bepaalt de
primaire structuur.
Secundaire structuur: Polypeptiden zijn op verschillende manieren gevouwen.(67H2)
De secundaire structuur ontstaat door waterstofbruggen tussen N-H en C=O.
o Haren (keratine,) heeft een spiraalvormige αG-helix.
o Ook is er een β-plaat. Dit is een polypeptide opgebouwd uit heen en weer
gevouwen moleculen.
Tertiaire structuur: Deze structuur komt tot stand door bindingen tussen de
restgroepen van aminozuren.
o Zwavelbrug: sterke binding tussen twee cysteïnemoleculen.
o Elektrostatische aantrekking: zwakke binding tussen moleculen door positieve
en negatieve ladingen.
o Vanderwaalsbinding: zwakke binding tussen moleculen.
o Waterstofbruggen: zwakke binding tussen N-H en C=O.
Quaternaire structuur: de verschillende polypeptiden die één eiwit vormen.
Denaturatie van eiwitten:
Denaturatie -> het verlies van de oorspronkelijke ruimtelijke structuur.
Bijvoorbeeld:
o Door een hoge temperatuur breken de waterstofbruggen. Nieuwe
waterstofbruggen die dan weer gevormd worden leveren een andere
structuur op.
o Zwavelbruggen verbreken
o Het bakken van een ei
20.2 Functies van eiwitten
Het bekijken en vergelijken van hersenscans van Alzheimerpatiënten is een valide (de test
meet wat hij moet meten, dus er is kwaliteit) test om Alzheimer aan te duiden.
Ziekte van Alzheimer:
Gekrompen hersenen
Plaques: ophopingen van eiwitten tussen de hersencellen. Hersenen -> APP. Bij
afbraak van verouderd APP kunnen eiwitfragmenten ontstaan die samenklonteren
tot plaques. Plaques kunnen een ontstekingsreactie in de hersenen veroorzaken.
Tangles: Eiwitkluwens binnen de hersencellen. Bij gezonde cellen zijn tau-eiwitten
oplosbaar maar bij Alzheimerpatiënten zijn ze onoplosbaar en vormen ze kluwens.
Deze kenmerken zorgen ervoor dat de werking van de hersenen gestoord worden
geheugenverlies, verwarde gedachten ect.
Microtubili: kleine buisjes die vanuit de kern uitwaaien over de cel. Ze zijn de
transportwegen binnen de cel.
Les avantages d'acheter des résumés chez Stuvia:
Qualité garantie par les avis des clients
Les clients de Stuvia ont évalués plus de 700 000 résumés. C'est comme ça que vous savez que vous achetez les meilleurs documents.
L’achat facile et rapide
Vous pouvez payer rapidement avec iDeal, carte de crédit ou Stuvia-crédit pour les résumés. Il n'y a pas d'adhésion nécessaire.
Focus sur l’essentiel
Vos camarades écrivent eux-mêmes les notes d’étude, c’est pourquoi les documents sont toujours fiables et à jour. Cela garantit que vous arrivez rapidement au coeur du matériel.
Foire aux questions
Qu'est-ce que j'obtiens en achetant ce document ?
Vous obtenez un PDF, disponible immédiatement après votre achat. Le document acheté est accessible à tout moment, n'importe où et indéfiniment via votre profil.
Garantie de remboursement : comment ça marche ?
Notre garantie de satisfaction garantit que vous trouverez toujours un document d'étude qui vous convient. Vous remplissez un formulaire et notre équipe du service client s'occupe du reste.
Auprès de qui est-ce que j'achète ce résumé ?
Stuvia est une place de marché. Alors, vous n'achetez donc pas ce document chez nous, mais auprès du vendeur ilsevanosenbruggen. Stuvia facilite les paiements au vendeur.
Est-ce que j'aurai un abonnement?
Non, vous n'achetez ce résumé que pour €4,49. Vous n'êtes lié à rien après votre achat.