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Sumario Resumen bioquímica principios básicos
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Grupo sanguíneo- Enzimas- Hidratos de carbono- Lípidos- Ácidos nucleicos. Polipéptidos y proteínas- Diabetes- Anemias- Biomarcador- Hemograma- Hemostasia-
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Grupos sanguíneos: Un grupo sanguíneo es una clasificación de la sangre según antígenos presentes en lasuperficie de los glóbulos rojos y en el suero. Las dos clasificaciones más importantes de grupos sanguíneos
son: Antígenos del sistema AB0 y Factor Rh (Rhesus). Sangre:
- Elementos formes: glóbulos rojos, glóbulos blancos, plaquetas.
- Plasma: suero, albúmina, globulinas, anticuerpos, hormonas, nutrientes, vitaminas, factores de
coagulación, lipoproteínas.
Anticuerpos: Un anticuerpo es una proteína/ glicoproteína (soluble o de membrana) que tiene afinidad por un
antígeno. Los anticuerpos tienen estructura inmunoglobulinas (son grandes y no pasan placenta).Proteínas con
estructura cuaternaria
Antígeno: Sustancia que puede ser reconocida por el sistema inmune. Capaz de generar anticuerpos. Proteínas
con estructura cuaternaria
Inmunología:
- Nos defendemos de los agentes invasores mediante el despliegue de diversas barreras, de las cuales las
primeras son las externas: físicas (piel, mucosas), fisiológicas (movimiento peristálticos y mucociliar,
vómitos, tos, estornudos, orina abundante, diarreas, llanto) y químicas, donde podemos clasificar en:
lágrimas, saliva (enzimas); piel (bacteriocinas); y mucosas (mucosidades).
- Pero si el intruso logra penetrar, contamos con barreras internas de defensa y contraataque, que
comprenden en conjunto, el llamado sistema inmunitario. Que en general se dispara ante la presencia de
las moléculas llamadas antígenos (Ags).
Nuestro grupo de sangre está determinado según:
Qué antígeno tenga presente en la membrana de los glóbulos rojos.
- Tipo sanguíneo A: Antígeno B
- Tipo sanguíneo B: Antígeno A
- Tipo sanguíneo AB: Antígeno AB
- Tipo sanguíneo 0: Sin antígenos.
Existen otro tipo de antígenos llamado Rh (proteína).
Tipos de anticuerpo:
- Los eritrocitos se mantienen separados entre sí debido a que la resultante de las cargas de sus
superficies es negativa.
- Los anticuerpos de tipo IgM tienen un tamaño y estructura que les permite por sí solos provocar
aglutinación. Son el 5-10% de anticuerpos en el organismo.Estructura pentamérica en la sangre y en la
linfa. 1er anticuerpo en el ser excretado cuando aparece un antígeno.
- Los anticuerpos de tipo IgG no poseen un tamaño ni estructura suficientes como para aglutinar glóbulos
rojos sensibilizados. Es el más abundante, 75% de todos los anticuerpos en el organismo. Estructura
monomérica. Únicos que pasan de la placenta al feto. En la sangre, linfa e intestinos.
Antígenos de Grupos Sanguíneos: Los antígenos de grupos sanguíneos pueden tener naturaleza proteica o de
carbohidratos y están anclados a la membrana externa del glóbulo rojo.
En general la compatibilidad AB0 y Rh permite transfundir hemocomponentes sin riesgo de rechazo.
Hay un muy bajo riesgo de “sensibilización” (producción de anticuerpos contra algún antígeno de otro grupo
sanguíneo menor). Esta “sensibilización” podría condicionar transfusiones futuras.
Anticuerpos frente a Grupos Sanguíneos: Según su base fisiopatológica pueden clasificarse:
- Aloanticuerpos: son los que se producen luego del contacto con eritrocitos extraños (por ejemplo por
transfusión previa o contacto madre-hijo)
- Autoanticuerpos: el paciente los produce espontáneamente, generalmente contra algún antígeno de
glóbulos rojos propios Estos en general aparecen en distintos desórdenes inmunológicos, algunos de
ellos graves.
Herencia: Locus en el cromosoma 9. Expresión codominante (AB: ambos alelos dominan por igual).
Ocupado por un gen A, B o O en cada cromosoma. Gen O es considerado amorfo (recesivo)
Fenotipo Bombay: Nombre un tipo de sangre poco característico. No presenta ninguno de los antígenos de
membrana. Genotipo hh. Genes ABO presentes sin expresión
,Fenotipo de Rh: La expresión de los fenotipos del Rh depende del tipo de proteínas que se expresa en la
membrana del eritrocito. Dichas proteínas son las RhD y RhCE.
Factor Rh: El factor Rh es una proteína integral de la membrana de los eritrocitos. Rh positivos son los que
presentan dicha proteína y Rh negativa quienes no la presenten. Un 85% de la población Rh +. El antígeno Rh
aparece en los glóbulos rojos a partir de la sexta semana de gestación. El principal antígeno Rh es el D y el
anticuerpo presente en quienes carecen de antígeno D es el anti-D. Si el antígeno D está presente el fenotipo es
Rh positivo y si D está ausente es Rh negativo. Se han identificado más de 45 antígenos del sistema Rh, pero de
todos ellos apenas cinco son frecuentes, estos son: D, C, E, c, e.
Factor Rh Negativo:
Significa que se tiene la misma proteína pero con modificaciones en ciertos aminoácidos que determinan
diferencias significativas en la superficie de los glóbulos rojos, y hacen a los humanos Rh– disponer de
anticuerpos (aglutininas) en el plasma que reaccionan contra los glóbulos rojos Rh+.
Prueba de Coombs:
Se produce aglutinación cuando se unen suero antiglobulina humana y (obtenido habitualmente con inoculación
de animales con suero humano) y eritrocitos cubiertos de anticuerpos
Prueba de Coombs Directa
El eritrocito está sensibilizado “in vivo”, y el agregado del suero de Coombs produce la aglutinación. Permite
detectar anticuerpos adheridos a los glóbulos rojos.
Prueba de Coombs Indirecta:
El Glóbulo Rojo (GR) no está sensibilizado sino que se sensibiliza “in vitro”
Se utiliza para confirmar la presencia de un anticuerpo en una muestra de suero, enfrentándolo a una muestra de
glóbulos rojos “conocida”.
Proteínas:
Las proteínas cumplen una multitud enorme de tareas diferentes como por ejemplo: enzimas, transportadoras,
protectoras, toxinas, contráctiles, estructurales, coagulantes, reguladoras y hormonas. Son polipéptidos, o sea,
cadenas de aminoácidos.
Aminoácidos: Un compuesto químico que posee un grupo funcional llamado amino (NH2) y otro ácido
carboxílico (COOH) que se unen a CH. Y esta se une a una porción específica que le da identidad al aminoácido.
La porción que ocupe el grupo amino respecto del grupo carboxilo dentro de la estructura determinará la
clasificación de estos como aminoácidos alfa, beta, gama o delta.
En la naturaleza existen muchos más de los 20 aminoácidos numerados, pero estos son los únicos que se
encuentran en los polipéptidos y proteínas.
Estructura:
Los aminoácidos se unen entre sí para formar largas cadenas, que van desde dos a cientos de eslabones. Esto
ocurre mediante la combinación química entre el grupo carboxilo de un aminoácido con el ánimo del que le
sigue, con pérdida de agua. Bajo el punto de vista estrictamente químico, la unión que se establece es un enlace
amida, pero en el caso de los polipéptidos recibe el nombre vulgar de unión peptídica.
Los dipéptidos (unión de dos péptidos) diferentes que se pueden formar a partir de los veinte aminoácidos
hallados en las proteínas son 400. El más simple de todos es glicina- glicina. Y por ejemplo, no es lo mismo,
glicina-alanina que alanina-glicina porque corresponden a dos compuestos distintos y el orden en que se escriben
ya nos da dos nombres diferentes.
Diferencia entre polipéptido y proteína: los polipéptidos tienen menos de 50 aminoácidos mientras que las
proteínas tienen 50 o más. De modo que todas las proteínas son polipéptidos, pero no a la inversa.
Niveles de organización estructural:
- Estructura primaria: los aminoácidos dispuestos en una cadena en un orden o secuencia. Esta estructura
le da identidad al polipéptido. No existen dos proteínas con la misma estructura primaria. Esta
estructura es la que determina (junto con el medio celular circundante) la forma que tendrá cada
proteína, pudiendo ésta ser fibrosa o globular. Y la forma que tendrá la proteína determinará la función
que cumplirá en cada caso. Sus uniones son mediante Rs por enlaces débiles, no covalentes.
, - Estructura secundaria: se refiere a la manera en que una cadena polipeptídica se puede desplegar
alrededor de un eje o plano imaginario. Las más frecuentemente presentes en los polipéptidos son la
alfa hélice, la beta hélice y la desordenada o al azar.
- Estructura terciaria: se refiere a la forma que una cadena de polipéptidos adquiere en el espacio
tridimensional.
- Estructura cuaternaria: Cada unidad (protómero) tiene su propia estructura terciaria, pero puede unirse
con otro o varios más, constituyendo una proteína funcional, que en este caso tendrá estructura
cuaternaria.
Funciones: Cualquiera sea el rol que cumpla una proteína determinada, tal como el de: enzima, transporte,
anticuerpo, hormona, receptor celular, toxina, contráctil.
La forma de cada proteína es la que determina su función, lo cual es especialmente evidente en las enzimas. La
función de cada una de las proteínas del ser humano está genéticamente predeterminada.
Enzimas y termodinámica:
Todos los elementos y sustancias tienen energía potencial, esto es, pueden llegar a liberarla, transformando la
materia en energía. Por ejemplo, la energía (bajo forma de calor) que libera un papel al quemarse es debida a la
ruptura de los enlaces C-C en presencia de oxígeno.
La termodinámica es una ciencia que estudia las relaciones entre el calor y diversas formas de energía, y en
particular considera tres tipos: la total o calórica, la útil y la no utilizable.
En el caso que en una reacción participa una enzima, la enzima primera reconoce al sustrato y se une a él,
inmediatamente se forma un producto intermedio, y finalmente se liberan la enzima y el producto. Lo que
ocurrió es que la enzima bajó la llamada energía de activación de la reacción, logrando por lo tanto que ésta
ocurra más rápidamente. Los catalizadores no modifican la espontaneidad de las reacciones, sino que las
aceleran, sean espontánea o no.
Enzimas: Las enzimas son proteínas, que actúan como catalizadores biológicos. Los catalizadores aceleran la
velocidad de las reacciones químicas y bajan la Ea de las reacciones químicas. Se dice que son catalizadores
biológicos porque provienen de seres vivos. Y su especificidad los diferencian de los otros catalizadores.
Todas las enzimas se denominan según el sustrato y/o el producto, seguido por el tipo de reacción que catalizan
y finalizando el nombre con la terminación -asa. Formas múltiples de una enzima: isoenzimas
Mecanismo de acción:
Las enzimas son macromoléculas que al adoptar una configuración espacial particular determinan que ciertos
aminoácidos de la cadena conformen con sus Rs una especie de caja o centro con similitud total o parcial a/ los
sustrato/s A esta región de la enzima se la llama sitio activo o centro activo, y son muy pocos los aminoácidos
que lo constituyen, pese a que la cadena polipeptídica en general tiene mucho más que 50 aminoácidos.
El sustrato, en verdad, comparte una similitud estructural con el sitio activo con lo cual se establece una primera
unión superficie-superficie. Pero luego la enzima modifica su estructura tridimensional de manera tal de ajustar
perfectamente el sustrato al sitio activo. A esta interacción se la conoce como encaje inducido.
Biomoléculas principales
- Polipéptidos y Proteínas
- Hidratos de Carbono (Glúcidos)
- Lípidos (Acetogeninas)
- Ácidos Nucleicos
Hidratos de Carbono (Glúcidos)
Fórmulas y Estructuras: Por convención, así como la terminación ASA se asigna a las
enzimas, el sufijo OSA se aplica a los glúcidos. Los hidratos de carbono (H de C) se llaman así porque su
fórmula general es en veces C(H2O). La sola representación de la fórmula permite entender una importante
propiedad física: su elevada solubilidad en agua. Los glúcidos simples son llamados monosas o monosacáridos,
y pueden estar constituidos por 3, 4, 5, 6 ó 7 átomos de carbono.
Los glúcidos presentan múltiples y diferentes tipos de isomería:
- Estructural: Cambia el grupo funcional. Las monosas con grupo aldehído son llamadas aldosas,
mientras que las que tienen grupo ceto son llamadas cetosas.
, - Óptica: Relacionada a la posición de los-OHn de los carbonos quirales, que determinan hacia donde
desvían la luz polarizada. Esto nos dice que para cada aminoácido (excepto la glicina), existen dos
compuestos diferentes con la misma fórmula, ya que uno desvía la luz polarizada a la izquierda
(levógira) y otro a la derecha (dextrógira).
- Geométrica: Relacionada con las formas cíclicas. Los glúcidos simples (monosas o monosacáridos)
tienen naturalmente forma de silla. Los monosacáridos primero forman verdaderos ciclos. Estas formas
cíclicas surgen de la unión entre el grupo aldehído o el ceto, y un –OH no terminal, donde el O cierra el
ciclo. El ciclo hexagonal puede considerarse un plano, al cual se le pueden doblar los extremos de
manera que queden los dos hacia arriba o uno para arriba y el otro para abajo. Al isómero que tiene
ambos extremos hacia arriba se lo llama estructura bote, mientras que al que los tiene opuestos se lo
llama estructura silla.
Metabolismo de la glucosa: Es imprescindible que tengamos glucosa como fuente de energía. En total por día
necesitamos 180 gramos de glucosa.
Glucólisis: metabolismo de la glucosa: Una vía o ruta metabólica constituye una serie de reacciones
concatenadas o encadenadas. Cada una de ellas catalizada por una enzima y que conducen en su conjunto a la
degradación o síntesis de un compuesto o grupo de compuestos. A su vez, a nivel de un mismo compuesto puede
surgir una bifurcación, originándose así otra vía metabólica cuyo producto será distinto a la primera.
Es una ruta metabólica citoplasmática, mediante la cual la glucosa se particiona y oxida, dando lugar a dos
moléculas de ácido pirúvico.
Mediante la glucólisis, se rompe un enlace de carbono-carbono, liberando energía metabólica. También, como
las cadenas tienen hidrógenos, se puede oxidar, generando energía, sobre todo cuando están presentes las
mitocondrias, donde la oxidación será completa.
La glucólisis comienza en la glucosa y termina en el ácido pirúvico. Ocurre tanto en ausencia como en presencia
de O2, y se pone en marcha únicamente cuando la glucosa entra en la célula. Tiene elevadísima solubilidad en
agua, y pasa por la membrana plasmática únicamente que se desprenda del agua de su entorno., y una vez pasada
se vuelve a hidratar. Para este transporte necesita energía. Y puede pasar con su agua en el entorno por los
transportadores. Distintos tipos de transportadores:
- Uniport: transportan únicamente una sustancia.
- Symport: necesitan, además de la sustancia a transportar, otra.
- Antiport: necesita una molécula que salga del interior de la célula, para que se pueda transportar la
sustancia.
Glucólisis como ruta terminal:
La glucosa se transforma mediante la glucólisis que son 10 reacciones sucesivas se transforma en piruvato. En
condiciones de falta de oxígeno se transforma en lactato (esto no es glucólisis, es una enzima adicional a
glucólisis) y esto ocurre en los músculos cuando se contraen, glóbulos rojos, otras células y microorganismos. Y
también, se derivan a la formación de etanol y CO2
Enzimas alostéricas o reguladoras: Además del centro activo, tienen otros lugares de unión a ligandos. Los
compuestos que se unen a estos sitios cambian la conformación de la proteína activando en forma positiva o
negativa a la actividad catalítica y se llaman efectores o moduladores positivos o negativos. Si bien consta de 10
pasos, cada uno de ellos catalizado por una enzima, posee tres etapas bien definidas.
- Iniciación (necesidad de invertir energía para evitar que glucosa se vaya)
- Participación o clivaje (corte de la molécula o glucosa)
- Reacciones Redox (de producción de ATP)(de reducción-oxidación).
El reductor por excelencia es H2, pero no se usa H2 sino los llamados Equivalentes reducidos tales como:
NADH+H+, NADPH+H+ y FADH2.
La mayor parte de las oxidaciones bioquímicas no las efectúa el oxígeno, sino los equivalentes Oxidados, que
ofician de coenzimas, por ejemplo: NAD+, NADP+ y FAD.
Puede considerarse que la sangre tiene una concentración constante de lucosa, con lo que cada tejido y célula la
tiene siempre disponible. De modo que si no se trata de un diabético, la misma puede ingresar sin restricciones
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